شيمي زيستي

محلول سازي

در نظر گرفتن ماهيت نمونه, در انتخاب راهکار مناسب براي محلول ساختن پروتئين هاي موجود در نمونه بسيار مهم است. در صورتيکه نمونه مورد نظر از منابع سلولي يا بافتي استخراج شود اولين قدم ليز سلولها و خارج ساختن محتواي پروتئيني آنهاست. روشهاي متفاوت مکانيکي و شيميايي درليز و متلاشي ساختن سلولها به کار گرفته مي شود. اين روشها ممکن است روش هاي ملايمي چون شکست ديواره ي سلولهاي باکتريايي توسط آنزيم لايزوزايم "Lysozyme", يا روشهاي خشني چون استفاده از پِرِس فرانسوي "French Press" براي متلاشي ساختن سلولهاي مخمري باشد.

به هر حال در روش مطلوبِ محلول سازي براي الكتروفورز دو بعدي بايد تمام پيوندهاي غيركوالانت در كمپلكسهاي پروتئيني شكسته شده و تجمع هاي پروتئيني به پلي پپتيدهاي منفرد و محلول تبديل شوند. به علاوه روش محلول سازي بايد اجازه ي خارج ساختن موادي نظير نمكها، ليپيدها، پلي ساكاريدها، و اسيدهاي نوكلئيك را كه مي توانند باعث اختلال درجداسازي توسط الكتروفورز دوبعدي شوند، بوجود آورد. درنهايت پروتئينهاي نمونه بايد درحين روند الكتروفورز دوبعدي محلول باقي بمانند. به همين دلايل محلول شدن نمونه يكي از عوامل بسيار حساس براي جداسازي پروتئينها توسط الكتروفورز دو بعدي است .

در اين قسمت ابتدا به روشهاي متداول در ليز و متلاشي ساختن سلولها به منظور استخراج محتواي پروتئيني آنها مي پردازيم. سپس اجزاي موثر در روند محلول سازي را مورد بررسي قرار خواهيم داد.
3-3-1- روشهاي متلاشي ساختن سلولها

روشهاي متلاشي ساختن سلولها به منظور استخراج محتواي پروتيني آنها, دامنه وسيعي از روش هاي فيزيکي و شيميايي ملايم تا خشن را در بر مي گيرد. ممکن است ليز سلولي به طور مستقيم در تماس با بافر محلول سازي صورت پذيرد يا در مواردي ممکن است از امواج مافوق صوت "Sonication" براي اين منظور استفاده شود. حتي در برخي موارد ترکيبي از روشهاي مختلف براي نيل به استخراج کامل پروتئين هاي نمونه استفاده مي گردد.

متلاشي ساختن نمونه ها بايد در سرما صورت پذيرد و نمونه مورد نظر در حين اين روند بايد روي يخ نگهداري شود. براي حفظ نمونه ي پروتئيني از عملکرد پروتئازهاي آزاد شده در حين متلاشي ساختن سلولها بايد تمهيداتي در نظر گرفته شود. يکي از روش هاي معمول متلاشي ساختن مستقيم سلولها در محلولهاي ليز کننده اي است که سريعا" پروتئازها و ديگر فعاليت هاي آنزيمي را متوقف کنند, اين محلولها عموما" داراي مواد دناتوره کننده ي قدرتمندي هستند.

بافرهاي محلول سازي

بافرهاي محلول سازي ممکن است به تنهايي يا در ترکيب با روشهاي ديگر متلاشي سازي سلولي به کار گرفته شوند. براي انجام جداسازي مناسب در بعد اول, نمونه هاي پروتئيني بايد بايد کاملا" غير توده اي و به صورت محلول باشند. اين امر براي تمامي انواع نمونه ها در هر مرحله اي از آماده سازي ضروري است. براي اين منظور معمولا", در ترکيب بافرهاي محلول سازي از يک يا دو معرف کائوتروپيک, دترجنت, معرف احيا کننده, و آمفولايت استفاده مي شود.

در اين قسمت به معرفي اين اجزا و نقش آنها در محلول ساختن و آماده سازي نمونه براي انجام الکتروفورز دو بعدي مي پردازيم.
3-3-2-1- معرفهاي کائوتروپيک

بسياري از پروتئين ها در اشکال طبيعي (Native) داراي چندين شكل فضايي مختلف هستند و به همين دليل ممکن است در الکتروفورز دو بعدي الگوهاي پيچيده اي ايجاد کنند. اين وضعيت تفسير نمايه هاي دو بعدي را دچار مشکل خواهد کرد. براي ساده تر کردن نمايه دو بعدي و حذف اثر شکل فضايي در ايجاد نقاط متعدد مربوط به يک پروتئين و ايجاد شکلي منفرد از آن, برهم زدن شکل طبيعي (Denaturing) توسط معرفهاي کائوتروپيک انجام مي شود.

اوره مهمترين عامل كائوتروپيك در آماده سازي نمونه براي الکتروفورز دو بعدي است که معمولاً با غلظت 8 مولار استفاده مي شود. اوره از دو طريق مستقيم و غير مستقيم باعث بر هم زدن شکل طبيعي و باز شدن تاخوردگي (Unfolding) مولکولهاي پروتئيني مي شود. مولکولهاي اوره مستقيما" جذب گروه هاي آب دوست (Hydrophill) و قطبي در سطح پروتئين ها مي شوند. اين مولکولهاي جذب شده به گروه هاي قطبي, اثر دفعي بر يکديگر دارند. بر اثر اين نيروي دفعي موجود در سطح, مولکول پروتئين باز شده و متورم مي گردد. همين امر گروه هاي آب گريز در سطوح داخلي پروتئين را در معرض محيط خارجي قرار مي دهد. ورود آب و اوره به محيط داخلي پروتئين سبب ايجاد بي ثباتي و برهم زدن شکل طبيعي پروتئين مي شود.

از طرف ديگر, اوره از طريقي غير مستقيم و با تغيير در ساختار و ديناميک آب مي تواند در برهم زدن شکل طبيعي پروتئين نيز موثر باشد. حضور مواد غير قطبي باعث اختلال در شبکه ي پيوندهاي هيدروژني بين مولکولهاي آب شده و ايجاد فضايي خالي در بين مولکولهاي آب مي نمايد, اين کاهش نامطلوب در انتروپي با فشار مولکولهاي آب به مولکولهاي آب گريز جبران مي شود تا کمترين فضاي ممکن را اشغال نمايند. اين پديده به اثر آب گريزي (Hydrophobic effect) موسوم است. اوره در غلظت هاي بالا, 8-6 مولار, نيروهاي موثر در متراکم کردن ساختمان پروتئين ها به خصوص اثر آب گريزي را کاهش مي دهد. بدين ترتيب به طور غير مستقيم قسمت هاي مرکزي آب گريز را در معرض و دسترسي عوامل محيطي قرار مي دهد.

زماني كه به شرايط كائوتروپيكي قوي نياز باشد ، تركيبي از تيواوره 2 مولار و اوره 8-5 مولار مورد استفاده قرار مي گيرد. تيواوره در مقايسه با اوره ماده ي دناتوره كننده ي بسيار قوي‌تري است. اما نمي توان آن را به تنهايي مورد استفاده قرار داد، چراكه حلاليت بسيار كمي در آب دارد. اين ماده در محلول غليظ اوره حلاليت بيشتري دارد. به همين دليل مخلوط هاي اوره ـ تيواوره قدرت محلول كنندگي بهتري را از خود نشان مي دهند. به علاوه اين تركيب قادر به جلوگيري از فعاليت آنزيمهاي پروتئوليتيك نيز هست كه در حضور اوره به تنهايي هم ممکن است فعّال باقي بمانند.

درجة خلوص اوره بسيار مهم است و بايد از حرارت دادن آن, به دليل تشكيل ايزوسيانات كه از تجزيه اوره حاصل مي شود، خودداري کرد. ايزوسيانات باعث كرباميلاسيون پروتئين ها و تشكيل نقاط غيرواقعي در الگوي نهايي دو بعدي مي شود. محلول حاوي اوره پايدار نيست و از ذوب و انجماد مكرر محلول حاوي اوره بايد خودداري كرد. از طرفي ديگر, اگرچه استفاده از تيواوره در نمونه باعث افزايش در بروز نقاط پروتئيني در نقشه پروتئيني مي شود اما ايجاد رگه هاي (Streaking) عمودي و نقاط مبهم و نامشخص در ناحية اسيدي ژل را نيز سبب مي شود كه هنوز راه حل مناسبي جهت حذف اين زوايد پيدا نشده است.

آزمايش هاى اوليه يک واکسن ضد آلرژى که پژوهشگران علوم پزشکى به کمک شيوه هاى مهندسى ژنتيک طراحى کرده اند،به نتايج اميدوارکننده اى منجر شده است .
نشريه بولتن بيوتکنولوژى ،وابسته به دفتر همکاريهاى فناورى و رياست جمهورى ،در شماره ۹۵ خود افزود : در جريان اين آزمايش ها،که در اتريش ، سوئد و فرانسه انجام شد،اين واکسن به طور چشمگيرى از حساسيت افراد مورد آزمايش به گرده گياهان کاست


اين گروه از پژوهشگران مىگويد،هم اکنون سرگرم توسعه واکسن هاى ژنتيکى ديگرى براى مقابله با انواع ديگر آلرژى هاست .
نتايج اين تحقيقات در نشريه "اقدامات آکادمى ملى علوم "منتشر شده است .
بنا به تخمين ها هم اکنون يک چهارم جمعيت جهان از نوعى آلرژى رنج مىبرند، که برخى از آنها مانند "آسم " ،جان بيماران را تهديد مىکند.
آلرژى اساسا ناشى از واکنش افراطى سيستم دفاعى بدن به ماده اى است که در واقع بىخطر است .
کار واکسن هايى که براى مقابله با بيماريهايى مانند سرخک يا فلج اطفال تجويز مىشود، اين است که سيستم دفاعى بدن را تحريک کنند.اما واکسن آلرژى بايد عکس آن را انجام دهد وبه گفته سرپرست اين گروه از پژوهشگران از دانشکده پزشکى وين ،شعله سيستم دفاعى بدن را پايين بکشد.
تيم تحقيقاتى به کمک مهندسى ژنتيک نمونه اى از گرده درخت غان را طراحى کرده است که در بدن افراد مبتلا به آلرژى ،پادتن هايى توليد مىکند که از شدت واکنش سيستم دفاعى بدن مىکاهد.


اين محصول همچنين از شدت واکنش سيستم دفاعى بدن به برخى از انواع ديگر گرده هاى آلرژى زا مىکاهد.
البته شيوه هايى براى درمان آلرژى که از همين اصول استفاده مىکند وجود دارد اما با اين که اين شيوه ها مىتواند کاملا موثر باشد اما گاه عوارض جانبى جدى به همراه دارد.
پژوهشگران دانشگاه وين به کمک مهندسى ژنتيک موفق شده اند ضمن حفظ تاثيراين شيوه هاى درمانى ،عوارض جانبى آنها را حذف کنند.
آنها همچنين نمونه هايى از ساير مواد الرژى زا را ساخته اند و قصد دارنداين مساله را که آيا اين مواد نيز به عنوان واکسن قابل استفاده هستند يا خير ،بررسى کنند.

محققان دانشگاه کمبریج موفق به ابداع شیوه‌ای برای تعیین قدمت و منشا دقیق نسخه‌های خطی قدیمی شده‌اند.
نسخه‌های خطی قدیمی اغلب روی پوست حیوانات نوشته می‌شده‌اند و محققان دانشگاه کمبریج با آزمایش نمونه Dna پوست، می‌توانند قدمت و منشا نسخه خطی را

مشخص کنند.
دکتر کریستوفر هو، استاد بیوشیمی دانشگاه کمبریج که سرپرستی این پروژه تحقیقاتی را به عهده داشته است، می‌گوید «با آزمایش نمونه Dna می‌توان

گونه جانوری که پوست متعلق به آن است را مشخص کرد. به این ترتیب اگر

برای مثال شما کتابی داشته باشید که در مورد منشا آن مطمئن نباشید،

می‌توانید با آزمایش Dna صفحات مختلف آن به اصالتش پی ببرید.
به گفته دکتر هو، این شیوه می‌تواند در مورد تمامی نسخ خطی به کار رود.
دکتر هو امیدوار است با تکمیل و بهبود این تکنیک، بتوان از آن برای

مشخص کردن منشا و اصالت بسیاری از نسخه‌های خطی که منشایی نامعلوم

دارند استفاده کرد.

مقدار اضافه کردن نمونه

براي بدست آوردن بهترين قدرت تفكيك, بيشترين تعداد نقاط و كمترين رگه ها درژل, مقدار پروتئيني كه بر روي يك نوار "IPG" اضافه مي شود از اهميت زيادي برخوردار است. مناسب ترين مقدار نمونه اي که به نوار "IPG" اضافه مي شود با در نظر گرفتن عواملي نظير هدف مورد نظر, طول نوار يا فاصله جداسازي, ماهيت و تعداد پروتئين هاي موجود در نمونه, شيب ‍pH ، و نيز روش رنگ آميزي مورد نظر, انتخاب مي شود.

براي مثال در صورتيکه نمونه اي حاوي مخلوط پيچيده اي از پروتئين ها باشد, بايد بر اساس هدف تجربه, مقدار اضافه کردن را انتخاب کرد؛ اگر هدف بررسي پروتئين هايي با فراواني کم باشد, بالطبع بايد مقدار نمونه بيشتري را اضافه نمود. در صورتيکه هدف بدست آوردن يک ژل زيبا و تميز براي درج در مقاله يا ارائه به صورت تصويري باشد, نشان دادن پروتئين هايي با فراواني بيشتر و اجتناب از ظهور رگه ها از اهميت بيشتري برخوردار خواهد بود, در نتيجه مي توان مقادير کمتري از نمونه را به نوار "IPG" اضافه نمود. يا در زمانيکه از نوارهايي با محدوده ي pH کوچک استفاده مي شود, مي توان مقادير بيشتري از نمونه را به کار برد چرا که بعد از "IEF" فقط پروتئين هايي با pI داخل اين محدوده در نوار باقي ميمانند و در بعد دوم ظاهر مي شوند.

به هر حال, ميزان نمونه اي که اضافه شود مي توانــد از چنــدين ميکروگرم تا چند ميــلي گرم متغيــر باشــد.

اگر غلظت پروتئيني نمونه ناشناخته باشد, براي دستيابي به تخميني حدودي و سريع از غلظت نمونه, مي شود با تهيه رقت هاي متوالي از نمونه و نيز از يك محلول پروتئيني استاندارد با غلظت مشخص, آنها را روي غشا نيتروسلولز نقطه گذاري كرد و بعد با آمينوبلك يا كوماسي بلو رنگ آميزي كرد. مقايسه شدت رنگ رقت هاي استاندارد با نمونه, محک قابل قبولي براي تخمين حدودي از غلظت نمونه خواهد بود.

درعمل بهترين زمان فوكوسينگ موردنياز براي رسيدن به بهترين كيفيت و تكرارپذيري, زماني است كه تمام پروتئين هاي داخل نمونه در pI خود متمرکز شده باشند. در "IEF" معمولا" واحد ساعت ولت که حاصل ضرب ولتاژ اعمال شده در زمان بر حسب ساعت است, مورد استفاده قرار مي گيرد. اگر ساعت ولت "IEF" به اندازة كافي نباشد, معمولاً رگه هاي افقي در نمايه ي دو بعدي ظاهر مي شوند. از طرف ديگر بايد از فوكوس شدن بيش از حد نيزخودداري شود, چرا که در "IPG", برخلاف متد كلاسيك "O’Farell", فوكوسينگ بيش از حد منجر به مهاجرت پروتئينها به سمت كاتد نمي شود, بلکه اين امر منجر به تراوش بيش از حد آب درسطح ژلهاي IPG ناشي از انتقال فعال آب مي شود كه به اين پديده جريان الكترواندوسموتيك معكوس مي گويند. در نتيجه نمايه واقعي ژل تخريب و دستخوش تغيير مي گردد, رگه هاي افقي در انتهاي بازي ژل پديدار شده و احتمالاً برخي از پروتئينها نيز از دست مي روند. براي حل اين مشكل علاوه بر کاهش زمان فوکوسينگ بايد حتما" سطح "IPG" در حين فوکوسينگ از روغن معدني پوشيده باشد.

به هر حال زمان فوكوسينگ بهينه بصورت تجربي براي هر نمونه ي پروتئيني و با در نظر گرفتن ميزان پروتئين اضافه شده, محدودة pH بكار گرفته شده و حتي طول انتخاب شده براي نوارهاي "IPG", تعيين مي شود.
4-6- انتخاب شيب pH براي ايزوالكتروفوكوسينگ با IPG

معمولاً براي آناليز اوليه ي يك نمونه ي جديد از شيب pH با محدوده ي وسيع،10-3، استفاده مي شود. در بسياري از نمونه ها استفاده از شيب pH 10-3 باعث از دست دادن قدرت تفكيك در محدوده ي pH 7-4 مي شود، محدوده اي که نقطة ايزوالكتريك بسياري از پروتئينها در آن قرار دارد. براي غلبه نسبي بر اين مشكل استفاده از "IPG" با شيب pH غيرخطي 10-3 توصيه مي شود .كه در آن ناحيه ي pH 7-4 داراي شيب کمتري در مقايسه با شيب ناحيه ي 10-7 است. با اين کار نه تنها جداسازي خوبي در ناحية pH 7-4 خواهيم داشت, بلکه اغلب پروتئين هاي بازي نيز به خوبي از همديگر تفكيك مي شوند. استفاده از نوار "IPG" با شيب pH 7-4 حتي منجر به جداسازي بهتر پروتئين ها در اين ناحيه مي شود. نوارهاي "IPG" تجاري براي اين محدوده هاي pH قابل خريداري هستند. البته مي توان از "IPG" هاي دست ساز در آزمايشگاه نيز استفاده كرد كه بيشتر پروتئينهاي سلولي را براي بسياري از انواع نمونه ها تحت پوشش قرار دهد.

در نمونه هاي پيچيده نظير نمونه هايي كه از سلولهاي اوكاريوتيك گرفته مي شوند، انجام الكتروفورز دوبعدي بر روي يك شيب pH با محدودة گسترده, فقط درصد كمي از كل پروتئوم را نشان مي دهد چراكه قدرت تفكيك فضايي ناكافي است و همين مسئله نمايان سازي پروتئينهايي كه داراي نسخه هاي كمتري هستند را درحضور گونه هايي که فراواني بيشتري دارند، با مشكل مواجه مي کند. يك راه براي غلبه بر مشكل محدودة ديناميك بالا و گوناگوني پروتئينهايي که در بافتهاي اوكاريوتيك بيان مي شوند از پيش جز به جز کردن نمونه ها است. راه بسيار موثر ديگر استفاده از چندين نوار "IPG" با محدوده هاي کوچک(واحد pH 5/1-1) است، به طوري كه اين محدوده ها همديگر را بپوشانند. اين روش به ژلهاي درشتنما Zoom Gels يا ژلهاي كامپوزيت يا ژلهاي ساب پروتئوميكس موسوم است. در نهايت افزودن فاصله جداسازي تا 24 سانتيمتر هم مي تواند براي حل مشکل فوق مورد استفاده واقع شود.

"IPG" هاي با محدوده هاي کوچک و نيز"IPG" با pH 7-4 با هر دو شيوة بارگيري نمونه توسط پياله هاي بارگيري و نيز بارگيري در حين خيساندن ژل سازگار هستند. اين ژلها براي نمونه هايي با غلظت در حد ميکرو ايده آل هستند, اما نياز به افزايش زمان فوكوسينگ دارند.

نمايه هاي دوبعدي مجازي كه از روي توالي هاي ژنومي محاسبه شده‌اند، نه تنها نشان مي دهند كه اغلب پروتئينهاي يك سلول ليزشده داراي pI بين pH 9-4 هستند، بلكه بيانگر اين نکته اند كه تعداد قابل توجهي از پروتئينها با pI بالاتر از pH 12 نيز وجود دارند. مثلا" پروتئينهاي نوكلئار يا ريبوزومي پروتئينهاي شديدا" بازي با pI نزديك به هم هستند,. اين پروتئين ها با استفاده از IPG هاي با محدودة كوچك pH: 12-10يا pH 12-9 قابل جدا شدن هستند. در الكتروفورز دوبعدي كلاسيك که از آمفولايت استفاده مي شد, پروتئينهاي بازي فقط توسط "NEPHGE" از همديگر جدا مي شدند، اما اينک به راحتي با استفاده از "IPG IEF" جداسازي مي شوند. براي اين منظور استفاده از محدوده ي کوچک pH 12-10 يا pH 12-9 توصيه مي شود.

براي بدست آوردن تكرارپذيري بالا در الکتروفورز دوبعدي, مراحل بهينه سازي مختلفي با توجه به pH و تركيب ژل مورد استفاده قرار مي گيرند. براي مثال در زمان استفاده از "IPG" هاي بازي به منظور جلوگيري از ظهور رگه هاي افقي متعدد در نمايه ي ژل دو بعدي, که ناشي از جريان الكترواندوسموتيك معكوس است، مي توان از يك كاغذ ----- اضافي كه در "DTT" غوطه ور شده بر روي سطح نوار "IPG" درطول الكترود كاتدي استفاده کرد. "DTT" آزاد شده از اين نقطه بر روي نوار, جايگزين "DTT" موجود در ژل مي شود كه به سمت آند در حين IEF مهاجرت مي كند و خارج مي شود. راه حل ديگر براي ممانعت از ايجاد رگه هاي افقي استفاده كردن از "TBP" است. اين عامل احياء كننده ي بدون بار الكتريكي, درحين ايزوالكتروفكوسينگ به سمت آند مهاجرت نمي كند. ديگر روشهاي مقابله با اين مشکل استفاده کردن از اِن، اِن دي متيل آکريل آميد به جاي آكريل آميد , اضافه کردن ايزوپروپانل به محلول مخصوص خيساندن "IPG"، همچنين بارگيري نمونه در آنود توسط پياله بارگيري، و استفاده از روغن معدني براي پوشاندن نوارهاي "IPG" در زمان ايزوالکتروفوکوسينگ است.
4-7- متعادل سازي بين بعدهاي الكتروفورز:

بعد از "IEF" نوارهاي "IPG" را مي توان فوراً به بعد دوم انتقال داد. در عين حال مي توان اين نوارها را بين دو ورقة پلاستيكي و در80- درجه سانتي گراد به مدت چندين ماه نگهداري كرد. قبل از جداسازي دربعد دوم بايد ژلهاي الكتروفوكوس شده متعادل شوند. اين کار براي ورود "SDS" به ژل و واكنش كامل پروتئين ها با "SDS" صورت مي گيرد به طوري که مهاجرت پروتئين ها از "IPG" به "SDS-PAGE" امکان پذير گردد.

براي اين كار نوارهاي ژل "IEF" به مدت 15 دقيقه در بافر تريس 50 ميلي مولار که حاوي 2% "SDS" ، 1% "DTT", 6 مولار اوره و 30% گليسرول است, قرار داده مي شوند. اوره و گليسرول براي كاهش اثرات الكترواندوسموتيك بكار برده مي شوند كه عدم بكار بردن آنها منجر به كاهش انتقال پروتئين از بعد اول خواهد شد. پس از اين كار, متعادل سازي 15 دقيقه ي ديگر در محلولي مشابه كه حاوي 5% آيودواستامايد به جاي "DTT" است, ادمه مي يابد . اين مرحله براي آلكيله كردن گروه هاي SH در پروتئين هاي محلول و ممانعت از ايجاد پيوندهاي دي سولفيدي بين آنها در حين الکتروفورز صورت مي پذيرد. مقدار اضافي آيودواستامايد نيز در آلکيله کردن "DTT" هاي آزاد مصرف مي شود. در صورت حضور"DTT" هاي آزاد در نوار ژل, آنها در طي بعد دوم داخل ژلهاي "SDS-PAGE" مهاجرت مي كنند و منجر به ايجاد آلودگيهايي مي شوند كه به عنوان رگه هاي نقطه اي شناخته شده اند و پس از رنگ آميزي با نيترات نقره قابل مشاهده هستند (شکل 4-7) .

روش جايگزين ، انجام متعادل سازي در يك مرحله است كه در آن "DTT" موجود در بافر متعادل سازي با 5 ميلي مولار "TBP" جايگزين مي شود, چون "TBP" داراي بار الكتريكي نيست و در طي "SDS-PAGE" نيز مهاجرت نمي كند.

نوارهاي "IPG" پس از متعادل سازي بايد کاملا" خشك شوند, يعني گوشة آنها بر روي كاغذ ----- به مدت 1 دقيقه نگه داشته مي شود تا قبل از اينكه به بعد دوم بروند, مايع اضافي از آنها گرفته شود.

نکته قابل توجه اين است که با استفاده از روش رايج متعادل سازي, يعني استفاده از "DTT" و آيودواستامايد, ممکن است دو نوع مشتق آلکيله از سيستئين به وجود آيد, يکي کربوکسي آميدو متيل – سيستئين ناشي از عملکرد آيودواستامايد در حين متعادل سازي و ديگري سيستئين – پروپيونامايد ناشي از واکنش با آکريل آميد مونومر باقي مانده در ژل " . SDS-PAGE" درحين بعد دوم. در صورت استفاده از آکريل آميد براي آلکيلاسيون, تنها يک مشتق آلکيله از سيستئين (سيستئين پروپيوناميد) در الکتروفورز دو بعدي به وجود خواهد آمد. اين مسئله به عنوان يک مزيت در تعيين هويت با طيف سنجي جرمي تلقي مي گردد, چرا که با حذف امکان ايجاد مشتق هاي آلکيله متفاوت از سيستئين در يک پروتئين, از سردرگمي در حين تعيين هويت ممانعت به عمل مي آورد

دید کلی
اساس شیمیایی بسیاری از واکنشها در موجودات زنده شناخته شده است. کشف ساختمان دو رشته‌ای دزاکسی ریبونوکلئیک اسید (DNA) ، جزئیات سنتز پروتئین از ژنها ، مشخص شدن ساختمان سه بعدی و مکانیسم فعالیت بسیاری از مولکولهای پروتئینی ، روشن شدن چرخه‌های مرکزی متابولیسم وابسته بهم و مکانیسمهای تبدیل انرژی و گسترش تکنولوژی Recombinant DNA (نوترکیبی DNA) از دستاوردهای برجسته بیوشیمی هستند. امروزه مشخص شده که الگو و اساس مولکولی باعث تنوع موجودات زنده شده است.

تمامی ارگانیسمها از باکتریها مانند اشرشیاکلی تا انسان ، از واحدهای ساختمانی یکسانی که به صورت ماکرومولکولها تجمع می‌یابند، تشکیل یافته‌اند. انتقال اطلاعات ژنتیکی از DNA به ریبونوکلئیک اسید (RNA) و پروتئین در تمامی ارگانیسمها به صورت یکسان صورت می‌گیرد. آدنوزین تری فسفات (ATP) ، فرم عمومی انرژی در سیستمهای بیولوژیکی ، از راههای مشابهی در تمامی جانداران تولید می‌شود.

تاثیر بیوشیمی در کلینیک
مکانیسمهای مولکولی بسیاری از بیماریها ، از قبیل بیماری کم خونی و اختلالات ارثی متابولیسم ، مشخص شده است. اندازه گیری فعالیت آنزیمها در تشخیص کلینیکی ضروری می‌باشد. برای مثال ، سطح بعضی از آنزیمها در سرم نشانگر این است که آیا بیمار اخیرا سکته قلبی کرده است یا نه؟بررسی DNAدر تشخیص ناهنجاریهای ژنتیکی ، بیماریهای عفونی و سرطانها نقش مهمی ایفا می کند. سوشهای باکتریایی حاوی DNA نوترکیب که توسط مهندسی ژنتیک ایجاد شده است، امکان تولید پروتئینهایی مانند انسولین و هورمون رشد را فراهم کرده است. به علاوه ، بیوشیمی اساس علایم داروهای جدید خواهد بود. در کشاورزی نیز از تکنولوژی DNA نوترکیب برای تغییرات ژنتیکی روی ارگانیسمها استفاده می‌شود.

گسترش سریع علم و تکنولوژی بیوشیمی در سالهای اخیر ، محققین را قادر ساخته که به بسیاری از سوالات و اشکالات اساسی در مورد بیولوژی و علم پزشکی جواب بدهند. چگونه یک تخم حاصل از لقاح گامتهای نر و ماده به سلولهای عضلانی ، مغز و کبد تبدیل می‌شود؟ به چه صورت سلولها با همدیگر به صورت یک اندام پیچیده درمی‌آیند؟ چگونه رشد سلولها کنترل می‌شود؟ علت سرطان چیست؟ مکانیسم حافظه کدام است؟ اساس مولکولی اسکیزوفرنی چیست؟

مدلهای مولکولی ساختمان سه بعدی
وقتی ارتباط سه بعدی بیومولکولها و نقش بیولوژیکی آنها را بررسی می‌کنیم، سه نوع مدل اتمی برای نشان دادن ساختمان سه بعدی مورد استفاده قرار می‌گیرد.



مدل فضا پرکن (Space _ Filling)
این نوع مدل ، خیلی واقع بینانه و مصطلح است. اندازه و موقعیت یک اتم در مدل فضا پرکن بوسیله خصوصیات باندها و شعاع پیوندهای واندروالسی مشخص می‌شود. رنگ مدلهای اتم طبق قرارداد مشخص می‌شود.

مدل گوی و میله (ball _ and _ Stick)
این مدل به اندازه مدل فضا پرکن ، دقیق و منطقی نیست. برای اینکه اتمها به صورت کروی نشان داده شده و شعاع آنها کوچکتر از شعاع واندروالسی است.

مدل اسکلتی (Skeletal)
ساده‌ترین مدل مورد استفاده است و تنها شبکه مولکولی را نشان می‌دهد و اتمها به وضوح نشان داده نمی‌شوند. این مدل ، برای نشان دادن ماکرومولکولهای بیولوژیکی از قبیل مولکولهای پروتئینی حاوی چندین هزار اتم مورد استفاده قرار می‌گیرد.

فضا
در نشان دادن ساختمان مولکولی ، بکار بردن مقیاس اهمیت زیادی دارد. واحد آنگستروم ()، بطور معمول برای اندازه‌گیری طول سطح اتمی مورد استفاده قرار می‌گیرد. برای مثال ، طول باند C _ C ، مساوی 1،54 آنگستروم می‌باشد. بیومولکولهای کوچک ، از قبیل کربوهیدراتها و اسیدهای آمینه ، بطور تیپیک ، طولشان چند آنگستروم است. ماکرومولکولهای بیولوژیکی ، از قبیل پروتئینها ، 10 برابر بزرگتر هستند. برای مثال ، پروتئین حمل کننده اکسیژن در گلبولهای قرمز یا هموگلوبین ، دارای قطر 65 آنگستروم است. ماکرومولکولهای چند واحدی 10 برابر بزرگتر می‌باشند. ماشینهای سنتز کننده پروتئین در سلولها یا ریبوزومها ، دارای 300 آنگستروم طول هستند. طول اکثر ویروسها در محدوده 100 تا 1000 آنگستروم است. سلولها بطور طبیعی 100 برابر بزرگتر هستند و در حدود میکرومتر (μm) می‌باشند. برای مثال قطر گلبولهای قرمز حدود 7μm است. میکروسکوپ نوری حداقل تا 2000 آنگستروم قابل استفاده است. مثلا میتوکندری را می‌توان با این میکروسکوپ مشاهده کرد. اما اطلاعات در مورد ساختمانهای بیولوژیکی از مولکولهای 1 تا آنگستروم با استفاده از میکروسکوپ الکترونی X-ray بدست آمده است. مولکولهای حیات ثابت می‌باشند.

زمان لازم برای انجام واکنشهای بیوشیمیایی
راکسیونهای شیمیایی در سیستمهای بیولوژیکی به وسیله آنزیمها کاتالیز می‌شوند. آنزیمها سوبستراها را در مدت میلی ثانیه () به محصول تبدیل می‌کنند. سرعت بعضی از آنزیمها حتی سریعتر نیز می‌باشد، مثلا کوتاهتر از چند میکروثانیه (). بسیاری از تغییرات فضایی در ماکرومولکولهای بیولوژیکی به سرعت انجام می‌گیرد. برای مثال ، باز شدن دو رشته هلیکسی DNA از همدیگر که برای همانندسازی و رونویسی ضروری است، یک میکروثانیه طول می‌کشد. جابجایی یک واحد (Domain) از پروتئین با حفظ واحد دیگر ، تنها در چند نانوثانیه () اتفاق می‌افتد. بسیاری از پیوندهای غیر کووالان مابین گروههای مختلف ماکرومولکولی در عرض چند نانوثانیه تشکیل و شکسته می‌شوند. حتی واکنشهای خیلی سریع و غیر قابل اندازه گیری نیز وجود دارد. مشخص شده است که اولین واکنش در عمل دیدن ، تغییر در ساختمان ترکیبات جذب کننده فوتون به نام رودوپسین می‌باشد که در عرض اتفاق می‌افتد.

انرژی
ما بایستی تغییرات انرژی را به حوادث مولکولی ربط دهیم. منبع انرژی برای حیات ، خورشید است. برای مثال ، انرژی فوتون سبز ، حدود 57 کیلوکالری بر مول (Kcal/mol) بوده و ATP ، فرمول عمومی انرژی ، دارای انرژی قابل استفاده به اندازه 12 کیلوکالری بر مول می‌باشد. برعکس ، انرژی متوسط هر ارتعاش آزاد در یک مولکول ، خیلی کم و در حدود 0،6 کیلوکالری بر مول در 25 درجه سانتیگراد می‌باشد. این مقدار انرژی ، خیلی کمتر از آن است که برای تجزیه پیوندهای کووالانسی مورد نیاز است، (برای مثال 83Kcal/mol برای پیوند C _ C). بدین خاطر ، شبکه کووالانسی بیومولکولها در غیاب آنزیمها و انرژی پایدار می‌باشد. از طرف دیگر ، پیوندهای غیر کووالانسی در سیستمهای بیولوژیکی بطور تیپیک دارای چند کیلوکالری انرژی در هر مول می‌باشند. بنابراین انرژی حرارتی برای ساختن و شکستن آنها کافی است. یک واحد جایگزین در انرژی ، ژول می‌باشد که برابر 0،239 کالری است.

ارتباطات قابل بازگشت بیومولکولها
ارتباطات قابل برگشت بیومولکولها از سه نوع پیوند غیر کووالانسی تشکیل شده است. ارتباطات قابل برگشت مولکولی ، مرکز تحرک و جنبش موجود زنده است. نیروهای ضعیف و غیر کووالان نقش کلیدی در رونویسی DNA ، تشکیل ساختمان سه بعدی پروتئینها ، تشخیص اختصاصی سوبستراها بوسیله آنزیمها و کشف مولکولهای سیگنال ایفا می‌کنند. به علاوه ، اکثر مولکولهای بیولوژیکی و پروسه‌های درون مولکولی ، بستگی به پیوندهای غیر کووالانی همانند پیوندهای کووالانی دارند. سه پیوند اصلی غیر کووالان عبارت است از: پیوندهای الکترواستاتیک ، پیوندهای هیدروژنی و پیوندهای واندروالسی آنها از نظر ژئومتری ، قدرت و اختصاصی بودن با هم تفاوت دارند. علاوه از آن ، این پیوندها به مقدار زیادی از طرق مختلف در محلولها تحت تاثیر قرار می‌گیرند.

دیدکلی
پروتئینها ، زنجیره‌های خطی یا پلیمرهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می‌شوند. اسید آمینه‌ها ، حروف الفبایی پروتئینها را تشکیل می‌دهند و چون امکانات بالقوه نامحدودی در طرز توالی و طول زنجیره اسید آمینه‌ها در تولید پروتئینها وجود دارد، از اینرو انواع بی‌شماری از پروتئینها نیز می‌توانند وجود داشته باشند.

اختلاف هر اسید با سایر اسیدهای آمینه ، در زنجیره جانبی هر یک از اسیدهای آمینه است. اسیدهای آمینه در آغاز تشکیل زمین ، به همراه سایر مواد آلی پیدا شدند. اسیدهای آمینه‌ای که در حضور پرتوهای فرابنفش بوجود آمدند، گوناگونی بسیار داشته‌اند. اما به دلایلی ناشناخته تنها بیست اسید آمینه ، آن هم از نوع L ، در یاخته زنده کاربرد پیدا کرد.






ساختار اسیدهای آمینه
هر اسید آمینه ، از یک کربن نامتقارن به نام کربن آلفا تشکیل یافته است که با چهار گروه مختلف کربوکسیل (COOH) اتم هیدروژن ، گروه آمینه بازی (NH2-) و یک زنجیره غیر جانبی (R-) پیوند برقرار می‌کند. ریشه R ممکن است یک زنجیره کربنی و یا یک حلقه کربنی باشد. عوامل دیگری مانند الکل ، آمین ، کربوکسیل و نیز گوگرد می‌توانند در ساختمان ریشه R شرکت کنند. زنجیره جانبی خود چندین اتم کربن دارد و آنها را به ترتیبی که از کربن آلفا ، فاصله می‌گیرند، با حروف بتا (β) ، گاما (γ) و دلتا (δ) نشان می‌دهند.

اگر در حالی که عامل COOH روی کربن آلفا قرار داد عامل NH2 روی کربنهایی غیر آلفا قرار گیرد. نوع اسید آمینه به β ، γ یا δ تغییر خواهد کرد. اسیدهای آمینه آزاد به مقدار بسیار ناچیز در سلولها وجود دارند. بیشتر اسیدهای آمینه آلفا در سنتز پروتئین شرکت می‌کنند، در صورتی که اسیدهای آمینه بتا ، گاما و دلتا واسطه‌های شیمیایی هستند. بیشتر اسیدهای آمینه در PH هفت به صورت دو قطبی در می‌آیند یعنی گروه NH2 پروتون می‌گیرد و گروه COOH هیدروژن خود را از دست می‌دهد و به صورت –COO- در می‌آید.

ایزومری در اسیدهای آمینه
مطابق قرار داد اگر ساختمان فضایی یک اسید آمینه را در نظر بگیریم، چنانچه عامل NH2 که به کربن آلفا متصل است در طرف چپ باشد، می‌گوییم که این اسید آمینه از نوع L است و هرگاه عامل NH2 در طرف راست کربن آلفا قرار گیرد، گوییم که این اسید آمینه از نوع ∆ است. برخلاف قندهای طبیعی که از نوع دلتا هستند، اسیدهای آمینه طبیعی همگی از نوع L می‌باشند. ایزومرها را انانتیومر می‌گویند.






انواع اسیدهای آمینه
منو اسیدهای آمینه
گلیکوکول (Gly):گلیکوکول که گلیسین نیز نامیده می‌شود و تنها اسید آمینه‌ای است که فاقد کربن ناقرینه است و در ساختمان پروتئینهایی مانند کلاژن ، الاستین و رشته ابریشم به مقدار فراوان وجود دارد.


آلانین (Ala): در تمام پروتئینها فراوان است.


والین (Val): اسید آمینه ضروری برای انسان است و به مقدار کم در بیشتر پروتئینها یافت می‌شود.


لوسین (Leu): اسید آمینه ضروری برای انسان بوده و در بیشتر پروتئینها به مقدار زیاد وجود دارد.


ایزولوسین (Ile): اسید آمینه ضروری برای انسان است که به مقدار کمتر از اسیدهای آمینه دیگر پروتئینها وجود دارد. ایزولوسین دو کربن ناقرینه دارد.
اسید آمینه الکل‌دار
سرین (Ser): اسید آمینه‌ای است که در رشته‌های ابریشم بسیار فراوان بوده و در ساختمان چربیها و پروتئینهای مرکب نیز شرکت می‌کند.


تره اونین (Thr): اسید آمینه الکل‌داری است که برای انسان ضروری بوده و مانند ایزولوسین یک کربن ناقرینه اضافی دارد.
اسیدهای آمینه گوگرددار
سیستئین (Cys): این اسید آمینه نقش مهمی در ساختمان فضایی پروتئینها بر عهده دارد زیرا عامل تیول (SH-) دو مولکول سیستئین در یک زنجیره پلی پپتیدی و یا دو مولکول سیستئین در دو زنجیره پلی پپتیدی با از دست دادن هیدروژن پیوند کوالان می‌سازند و در نتیجه دو مولکول سیستئین تبدیل به اسید آمینه دیگری به نام سیستئین می‌گردند.


متیونین (Met): متیونین از اسیدهای آمینه ضروری برای انسان است که مقدار آن در پروتئینها نسبتا کم است.
دی اسیدهای منو آمینه
اسیدهای آمینه‌ای هستند که دارای یک آمین و دو عامل کربوکسیل هستند و به اسید آمینه اسیدی مشهورند.

اسید آسپارتیک (Asp): در پروتئینها به مقدار زیاد یافت می‌شود. اسیدیته این اسید آمینه زیاد است.


اسید گلوتامیک (Glu): مقدار آن در پروتئین زیاد است و نقش مهم آن انتقال عامل آمین در واکنشهای بیوشیمیایی است.
اسیدهای آمینه آمیدی
این ترکیبات روی ریشه R دارای یک عامل آمیدی هستند. این اسیدهای آمینه در سنتز پروتئینها شرکت نموده و نقش مهمی را در انتقال آمونیاک دارا هستند.

گلوتامین (Gln)
آسپاراژین (Asn)






اسیدهای آمینه دی آمین
این اسیدهای آمینه دارای یک عامل آمین اضافی هستند.

لیزین (Lys): این اسید آمینه برای انسان ضروری بوده و در بیشتر پروتئینها مخصوصا در بعضی از پروتئینها مانند هیستونها به مقدار فراوان دیده می‌شود. لیزین در سنتز کلاژن نیز شرکت می‌کند. ولی پس از تشکیل کلاژن ، لیزین به دلتا هیدروکسی لیزین تبدیل می‌شود.


آرژنین (Arg): این اسید آمینه در پروتئینهایی مانند هیستون و پروتامین بسیار فراوان است. آرژنین بسیار بازی است. گروه انتهای این اسید آمینه را که شامل سه ازت می‌باشد، گوانیدین می‌نامند.
اسیدهای آمینه حلقوی
بعضی از این اسیدهای آمینه به علت دارا بودن حلقه بنزنی ، عطری (آروماتیک) نامیده می‌شوند و برخی دیگر دارای یک حلقه هترو سیلیک هستند.

فنیل آلانین (phe): از اسیدهای آمینه ضروری برای انسان بوده و در پروتئینها به مقدار فراوان یافت می‌شوند. در ساختمان این اسید آمینه یک حلقه بنزنی و یک زنجیر جانبی آلانین شرکت دارد.


تیروزین (Thr): این اسید آمینه به مقدار فراوان در پروتئینها دیده می‌شود. حلالیت آن در آب کم است. تیروزین را پاراهیدروکسی فنیل آلانین هم می‌نامند. زیرا از اکسیداسیون فنیل آلانین حاصل می‌شود.


تریپتوفان (Trp): اسید آمینه ضروری برای انسان است که به مقدار کم در پروتئینها وجود دارد.


هیستیدین (His): این اسید آمینه در تمام پروتئینها به مقدار اندکی وجود دارد و فقط مقدار آن در هموگلوبین نسبتا زیاد است.


پرولین (Pro): اسید آمینه‌ای است که در پروتئینهایی مانند کلاژن و رشته‌های ابریشم به مقدار فراوان دیده می‌شود. این اسید آمینه نقش مهمی در ساختمان فضایی پروتئینها به عهده دارد. در حقیقت پرولین که از حلقه ایمین مشتق می‌شود، یک اسید ایمینه است. در کلاژن تعدادی از پرولینها به هیدروکسی پرولین تبدیل می‌شود.
اسیدهای آمینه ضروری
از نظر تغذیه ، اسید آمینه‌ها را به دو دسته ضروری و غیر ضروری تقسیم می‌کنند. اسیدهای آمینه ضروری ، اسیدهای آمینه‌ای هستند که سلولها قادر به سنتز نیستند، در صورتی که اسیدهای آمینه غیر ضروری توسط سلولها از سایر مواد ساخته می‌شوند. نوع اسیدهای آمینه ضروری در نزد گونه‌های مختلف جانداران متفاوت است

علائم این بیماری با از دست دادن قدرت حفظ اطلاعات بخصوص حافظه موقت در دوران پیری آغاز شده و به تدریج با از دست دادن قدرت تشخیص زمان، افسردگی، از دست دادن قدرت تکلم، گوشه گیری و سرانجام مرگ در اثر ناراحتی‌های تنفسی به پایان می‌رسد. مرگ پس از ۵ تا ۱۰ سال از بروز علائم اتفاق می‌افتد، اما بیماری حدود ۲۰ سال قبل از ظهور علائم آغاز شده است. این بیماری با از دست رفتن سیناپس‌های نورون‌ها در برخی مناطق مغز، نکروزه شدن سلول‌های مغز در مناطق مختلف سیستم عصبی، ایجاد ساختارهای پروتئینی کروی شکلی بنام پلاک‌های پیری (sp) در خارج نورون‌های برخی مناطق مغز و ساختارهای پروتئینی رشت‌های بنام Nft در جسم سلولی نورون‌ها، مشخص می‌شود.

پروتئنهای آمیلوئیدی
در بیماری آلزایمر ساختارهای پروتئینی کروی شکلی در خارج نورون‌های برخی مناطق مغز و ساختارهای پروتئینی رشته‌ای در جسم سلولی نورون‌ها، تشکیل می‌شود. این ساختارهای پروتئینی که به آنها اجسام آمیلوئیدی گفته می‌شود، در اثر برخی تغیرات در پروتئوم سلول‌های عصبی وبهم خوردن تعادل و تغییر در میزان و یا ساختار پروتئین‌های پرسینیلین، آپولیپوپروتئینe، سینوکلئین، و پپتید آمیلوئیدبتا، ایجاد می‌شود. یکی از مهمترین پروتئین‌هایی که در ایجاد آلزایمر نقش دارد، پروتئین پیش ساز آمیلوئید (app ) نام دارد، این پروتئین در سلول‌های دستگاه عصبی بیان می‌شود و در اتصال سلول‌ها بهم، تماس سلول‌ها و اتصال به ماتریکس خارج سلولی و اسکلت سلولی نقش دارد. پروتئین App بوسیله سه نوع آنزیم پروتئولیتیک پردازش می‌شود. آنزیم‌های آلفا، بتا و گاما- سکرتاز، به ترتیب پروتئین App را در اسیدهای آمینه ۶۷۸، ۶۷۱ و ۷۱۱برش می‌دهند. با اثر آنزیم‌های گاما و بتا سکرتاز بر پروتئین App، به ترتیب، پپتیدهایی بنام آمیلوئیدبتا۴۰ (دارای ۴۰ اسید آمینه)وآمیلوئیدبتا۴۲ (دارای ۴۲ اسیدآمینه)ایجاد می‌شوند. در حالت عادی مقدار این قطعات در سلول‌ها کم است و به سرعت تجزیه می‌شود اما اگر در پروتئوم سلول‌های عصبی این تعادل برهم بخورد و مقدار این قطعات افزایش یابد، ساختارهای پروتئینی کروی و درنتیجه آلزایمر ایجاد می‌شود. در بیماران مبتلا به سندروم داون ( تریزومی ۲۱) میزان بیان پروتئین App افزایش می‌یابد و علائمی شبیه آلزایمر مشاهده می‌شود که می‌تواند به علت افزایش مقدار پپتید آمیلوئید بتا۴۲ باشد زیرا ژن پروتئین App بر روی کروموزوم ۲۱ قرار دارد.

[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
53. [ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
54. [ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
55. [ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
61. [ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]

نگاه کلی
تا قبل از سال‌های 1970 که استفاده از ددت در اکثر کشورهای پیشرفته ممنوع اعلام شد، ددت یک حشره‌کش ایده‌آل بنظر می‌رسید. برای انسان سمی نبود، اما برای حشرات بسیار سمی و کشنده بود. پیش از ددت اکثر حشره‌کش‌ها از ترکیبات آرسنیک بودند که بسیار سمی و پردوام و برای انسان خطرناک بودند.

در جنگ جهانی اول ، بیش از 5 میلیون نفر بعلت تیفوس جان سپردند که برای جلوگیری از چنین مصیبتی نیروهای متمدن که از اهمیت ددت برای نابود کردن حشرات ناقل امراض در هوای گرم آگاه بودند، با سمپاشی اردوگاه‌های نظامی و اردوگاه اسیران بوسیله ددت ، از شیوع تیفوس و مالاریا و سایر امراض که بوسیله حشرات انتقال می‌یابد، جلوگیری کردند.

تاریخچه
ددت بعنوان حشره‌کش در سال 1939 توسط پاول مولر ، شیمیدانی که در زمینه توسعه مواد شیمیایی برای مبارزه با حشرات کشاورزی فعالیت می‌کرد، کشف شد. مولر در سال 1948، جایزه نوبل در طب و فیزیولوژی را بخاطر اینکه جان بسیاری از انسانها را پس از جنگ بوسیله ددت نجات داد، دریافت کرد. پس از پایان جنگ جهانی دوم ، از ددت برای استفاده‌های بهداشتی در مناطقی با آب و هوای گرم استفاده شد.

همچنین بطور گسترده در کشورهای پیشرفته بعنوان حشره‌کش در باغها ، مزارع پنبه و سبزیجات استفاده شد. تا اینکه بدلیل مقاوم شدن برخی حشرات در مقابل ددت و استفاده بی‌رویه کشاورزان در مزارع برای افزایش تاثیر آن و پیدا شدن ترکیبات سمی ددت در بافت چربی پرندگان و ماهی‌ها نگرانیهای وسیعی میان مردم و دولتها در مورد استفاده از ددت پدید آمد تا سرانجام در سال 1973، سازمان حفاظت از محیط زیست تمام کاربردهای ددت را بجز مصارف ضروری برای بهداشت عمومی ممنوع کرد.




ساختار ددت
ددت یا پارا - دی‌کلرو ‌دی‌فنیل ‌تری‌کلرواتان ، از نظر ساختاری یک اتان استخلافی است. در یکی از اتمهای کربن ، هر سه اتم هیدروژن بوسیله اتم‌های کلر جانشین شده‌اند در حالیکه در اتم دیگر کربن ، دو اتم از سه اتم هیدروژن بوسیله حلقه فنیل (بنزن) استخلاف یافته‌اند و در هر حلقه ، یک اتم کلر در موقعیت پارا یعنی درست در مقابل اتم کربن حلقه که واحد اتان متصل است، قرار دارد.

خواص شیمیایی ددت
ددت جزء حشره‌کش‌های آلی کلردار است. این آفت‌کش‌های کلردار دارای چندین خاصیت مشترک هستند.



پایداری در برابر تجزیه شدن یا تخریب شدن در محیط زیست


انحلال‌پذیری بسیار کم در آب ، مگر اینکه ترکیب آنها حاوی اکسیژن یا نیتروژن باشد.


انحلال‌پذیری بالا در محیط‌های زیست هیدروکربن مانند بافت چربی جانوران


سمیت نسبتا بالا برای حشرات و سمیت کم برای انسان


فشار بخار ددت پایین و در نتیجه ، سرعت تبخیر آن کم است. در برابر نور و مواد شیمیایی در محیط زیست واکنش‌پذیری کمی دارد و انحلال‌پذیری آن در آب بسیار کم است. در حلالهای آلی بخوبی حل می‌شود. ددت در فرایند سوخت و ساز بسیاری از گونه‌های حیوانی با حذف شدن HCl شرکت می‌کند و مشتقی از اتن به نام دی کلرو دی‌فنیل دی‌کلرو اتن (DDE) را بوجود می‌آورد که بسیار مقاوم و از لحاظ زیستی تخریب ناپذیر است.

مکانیسم اثر ددت
مکانیسم اثر ددت بیشتر ناشی از شکل مولکولی آن است تا بعلت برهمکنش شیمیایی با گونه‌ای خاص ، ددت و سایر هم رده‌های آن به شکل سه‌بعدی در تونل عصبی حشره ، مانند گره قرار می‌گیرند. این تونل بر حسب ضرورت ، تحریکها را از طریق یون‌های سدیم منتقل می‌کند اما وقتی مولکول ددت این تونل را باز نگه می‌دارد، یک ردیف پیوسته از تحریکهای عصبی که آغازگر آنها است باعث انقباض عضلات حشره و تشنج و مرگ آن می‌شود.

جایگزین‌های ددت
به علت آلودگی محیط زیست و تجمع ددت در بافتهای حیوانی و مقاوم شدن حشرات در برابر ددت (با تبدیل ددت به DDE و غیر فعالسازی آن) ، مصرف آن بجز برای مصارف بهداشتی ضروری ممنوع شده است. اما دانشمندان ترکیباتی ساخته‌اند که اندازه و شکل آنها مشابه ددت است و همان خواص حشره‌کشی را دارد، با این تفاوت که در حد قابل قبولی از لحاظ زیستی تخریب‌پذیرند و در موجودات زنده هم بجای تجمع ، دفع می‌شوند. بهترین نمونه این ترکیبات متوکسی کلر است که بطور گسترده در مصارف خانگی و کشاورزی برای مهار پشه و مگس بکار می‌رود.

تا 30 سال پيش اغلب پزشكان فكر ميكردند كه انسولين هورموني بسيار مفيد است و هر چه سطح آن در بدن بيشتر باشد شخص سالمتر است. اما تحقيقات جرالد ريون از استانفورد نشان داد كه بالا بودن سطح انسولين موجب افزايش ريسك ابتلا به حملات قلبي ميشود.

او دليل اين امر را انقباض ديواره رگها در نتيجه تاثير انسولين بر آنها دانست. تحقيقات بعدي نشان داد كه انسولين موجب چاقي هم ميشود اين امر به دليل تاثير انسولين بر هيپوتالاموس است . انسولين با تاثير بر هيپوتالاموس موجب ميشود كه شخص احساس گرسنگي كند و همچنين با تاثير بر سلولهاي چربي بافت شكم موجب افزايش ذخيره چربي در آن مي گردد و همچنين با تاثير بر كبد منجر به افزايش توليد چربي در اين بافت ميشود و همه اين موارد به معني چاقي است.

بعد از ان در سال 1978 تحقيقات نشان داد كه بعضي از غذاها نسبت به بعضي ديگر موجب افزايش بيشتر قند خون ميشوند همچنين ميشود غذاها را بر حسب ميزان افزايش دهندگي قند خون نسبت به اين ميزان در شكر خالص مقايسه نمود و آنها را طبقه بندي كرد.

هنگامي كه غذا ميخوريد قند خونتان افزايش يافته و پانكراس براي مقابله با اين امر مقداري انسولين را به جريان خون وارد مينمايد. اينجاست كه اهميت غذايي كه ميخوريد مشخص مي شود زيرا هر چه غذاي خورده شده موجب افزايش بيشتر قند خون شود مقدار انسولين ترشح شده بيشتر و نتيجتا ريسك بروز حملات قلبي بالاتر است.

كربوهيدرات ها زنجيره هاي قندي هستند كه به هم متصل شده اند. اين مواد در اكثر گياهان و همچنين فرآورده هاي گياهي نظير شيريني ها و كلوچه ها يافت مي شوند. آنها را ميتوان به دسته تك قندي ها و دو قندي ها و چند قندي ها تقسيم بندي كرد. در حالت طبيعي معمولا كربوهيدرات ها با دسته ديگر از مواد كه فيبر ناميده ميشوند وجود دارند. فيبرها دسته از مواد هستند كه در بدن جذب نميشوند اما به دليل نقش مهمي كه در بدن ايفا مينمايد از اهميت ويژه اي برخوردارند بطوريكه آنها را جزو موادي كه حتما بايد به ميزان كافي در برنامه غذايي روزانه وجود داشته باشند تقسيم بندي مينمايند. يكي از دلايل اين امر كاهش سرعت جذب قند در داخل روده ها است فيبرها با اين كاهش سرعت موجب ميشوند كه قند ها آهسته آهسته جذب بدن شده و نتيجتا قند خون سريعا بالا نرود و موجب افزايش ناگهاني و زياده از حد انسولين نشود.

امروزه به دليل فرآوري شدن مواد گياهي اكثر محتواي فيبر انها در اين مراحل از بين مي رود مثلا تقريبا تمام محتواي فيبري گندم و برنج در حين مراحل سبوس گيري و آرد سازي از بين ميرود و يا در مورد قند و شكر ملاحظه ميكنيد كه كاملا تمام منابع فيبري از بين رفته اند .

شايد يكي از دلايل افزايش ميزان بروز چاقي و نتيحتا حملات قلبي در جوامع امروزي نيز همين امر باشد. در اين ميان اصلاح عادات غذايي و استفاده بيشتر از سبزيجات و ميوه ها و دانه هاي كامل حبوبات و غلات ميتواند در كاهش بروز اين عوامل مرگ آفرين مفيد و موثر باشد.

دی‌ان‌ای یکی از ماکرومولکول‌های زیستی می‌‌باشد که در انتقال داده‌های ژنتیکی نقش دارد. این ماکرومولکول، پلیمری از زیرواحدهای نوکلئوتیدی است.

Dna دارای ساختمانی مارپیچی است و برای اولین بار ساختمان آن را دو دانشمند به نام های جیمز واتسون و فرانسیس کریک را در سال ۱۹۵۳ کشف کردند و به همین دلیل جایزه نوبل دریافت کردند. کارکرد اصلی Dna الگو بودن برای ساخته شدن یک اسید نوکلئیک دیگر به نام Rna است.

Dna ماکرومولکولی است که از هر نظر، برای ایفاء مهم‌ترین نقش خود یعنی انتقال اطلاعات بیولوژیک شایسته است. بعبارتی Dna شاهکار خلقت در ایجاد ماکرو مولکول‌های زیستی بحساب می‌‌آید. همه فواصل و زوایای پیوند، انرژی ها و نوع پیوند عناصر از دقیقترین قوانین فیزیک مولکولی پیروی می‌‌کنند. دانشمندان بارها سعی کرده‌اند با ساخت ماکرومولکول‌های دیگری، بتوانند جایگزینی برای Dna بیابند. اما تاکنون تلاش‌های آنها با شکست روبرو شده است. از دید بسیاری از محققان،dna متکاملترین مولکول ایجاد شده توسط طبیعت می‌‌باشد. مشخصه مهم ملکول Dna، به‌عنوان یک مولکول، هوشمندی آن است. دو رشته Dnaکه از نظر توالی بازها، مکمل یکدیگرمی باشند، می‌‌توانند یکدیگر را شناسایی کرده، پیوند هیدروژنی برقرار کنند و این، آن چیزی است که دانشمندان را قادر ساخته است تا از Dna در واکنشهای شیمیایی استفاده کنند.

Dna دارای سه بخش ساختمانی است: بازهای نوکلئوتیدی آدنین (a) سیتوزین (c) گوانین (g) و تیمین (t) در پله‌های این ماکرومولکول نردبانی قرار دارند. این بازهای نوکلئوتیدی به طور تصادفی در کنار هم قرار ندارند بلکه تیمین به آدنین با پیوند هیدروژنی وصل است و سیتوزین نیز به گوانین با پیوند هیدروژنی اتصال دارد. مولکول های قند دزوکسی ریبوز در دیوارهای این نردبان دیده می شوند و به این مولکول های قند گروه‌های فسفات متصل هستند. فرق بین قند دزوکسی ریبوز در Dna با قند ریبوز در Rna این است که قند دزوکسی ریبوز یک گروه هیدروکسیل از قند ریبوز کمتر دارد.


منبع
پرویزشهبازی-ناصر ملکنیا، بیوشیمی عمومی، تهران: انتشارات دانشگاه تهران، سال۱۳۷۵.

تحقيقات جديد نشان داده است كه كه مصرف زياد انواع نانها و شيريني ها و شكرهاي افزودني از طول عمر مي كاهد و باعث ابتلا به ديابت ميشود. وقتي كه غذاهاي حاوي آردسفيد و قند و شكر افزودني را مصرف ميكنيد ميزان قند خونتان افزايش مي يابد و اين امر باعث ميشود پانكراس مقداري انسولين به داخل سيستم جريان خون ترشح كند.

بدن شما براي محافظت از شما در مقابل افزايش قند خون نياز به انسولين دارد اما به ياد داشته باشيد كه انسولين زياد ميتواند شما را بكشد. انسولين به واسطه داخل كردن چربي هاي خون به درون بافت چربي(براي آنكه بدن مجبور شود از قند استفاده كند) و مجبور كردن كبد به تبديل مازاد انرژي به چربي و همچنين واداشتن مغز به صدور دستورهايي مبني بر گرسنگي, موجب چاقي شما ميگردد كه اين امر به سبب ايجاد لخته و افزايش ميزان تري گليسيريد خون و پايين آوردن سطح Hdl يا چربي خوب موجب استروك و حمله قلبي ميگردد. انسولين موجب افزايش اكسيداسيون و تبديلldl بهldl اكسيده ميشود كه اين فرم از Ldl باعث ايجاد پلاكهايي در درون رگها و انسدادشان مي شود. سطح بالاي انسولين باعث ميشود كه كليه هاي شما نمك را نگهدارند و آنرا دفع نكنند كه اين امر موجب افزايش فشار خونتان مي شود. بهترين راه براي كاهش سطح انسولين( به گونه اي كه قند خون بالا نرود) خودداري از افزايش وزن و عدم استفاده غذاهايي كه از آرد سفيد و شكر تصفيه شده ساخته ميشوند و خوردن ميوه جات و سبزيجات با وعده هاي غذايي مي باشد

ال-كارنيتين توسط اسيدهاي آمينه ليزين و متيونين ساخته شده و موجب آزاد سازي انرژي از سلولهاي چربي ميشود. اين ماده شيميايي موجب انتقال اسيدهاي چرب به داخل ميتوكندري ميشود.ميتوكندري را ميتوان موتورخانه سلولهاي بدن دانست . در واقع انرژي مورد نياز بدن در اين قسمت از سلولها توليد ميشود.برخي از شواهد نشان ميدهد كه ميزان نياز به ال-كارنيتين در دوران كودكي و همچنين در زمان هاي خاصي مانند بارداري و شيردهي كه ميزان نياز بدن به انرژي افزايش مي يابد كمي بالا ميرود كه اين افزايش نياز موجب به افزايش توليد اين ماده غذايي از سوي بدن ميشود.همچنين بنظر ميرسد كه وجود ال-كارنيتين براي بهبود كاركرد قلب نياز است. به عنوان مثال يك تحقيق نشان داده است ميزان كاركرد غير نرمال و تپش غيرعادي قلب بعد از 45 هفته مصرف 4گرم ال-كارنيتين در روز در بيماران ديابتي كه علاوه بر فشار خون بالا از ناراحتي هاي قلبي و عروقي رنج ميبردند به ميزان زيادي كاهش يافته و بهبود پيدا نموده است.همچنين تحقيق ديگر نشان داده است كه مصرف روزانه ال-كارنيتين در ورزشكاران ميتواند حتي تا 25% ميزان توانايي و ظرفيت فعاليت بدني را بالا ببرد.همچنين تحقيقات نشان داده است افرادي كه از مكمل هاي ال-كارنيتين استفاده مينمايند بعد از انجام فعاليت هاي بدني به ميزان كمتري دچار خستگي و كوفتگي ميشوند. اين تحقيق همچنان نشان داد كه مصرف ال-كارنيتين دو ساعت قبل و بعد از دويدن به مسافت 20 كيلومتر موجب بروز خستگي كمتر و بازيابي سريعتر قواي بدني گردد.همچنين تحقيقات نشان داده است كه مصرف 100 ميلي گرم ال-كارنيتين به ازاي هر كيلو وزن افراد و كودكان تالاسمي ماژور به مدت 3 ماه موجب كاهش نياز بدن اين افراد به تصفيه خون شود.شواهد عملي حاكيست كه ميزان ال-كارنيتين در مواد غذايي لبني و گوشتي به ميزان فراوان يافت ميشود.توصيه من به شما اين است كه با رعايت يك رژيم غذايي متعادل و مناسب ميزان ال-كارنيتين و همچنين ليزين و متيونين جذب شده توسط بدن و نهايتا ميزان ساخت اين ماده ضروري را در بدن افزايش دهيد.استفاده از اين مواد غذايي را هم تنها براي ورزشكاران حرفه اي و در سطوح قهرماني آنهم تحت نظر متخصص تغذيه ورزشكاران يا پزشك متخصص ورزش توصيه مينماييم.

اساس وروش انجام الكتروفورز

نقل قول:

---

نوشته شده توسط kardash

اساس وروش انجام الكتروفورز

---

سلام دوست عزيز

در مورد الكتروفورز اگه به فهرست تاپيك مراجعه كنيد:
[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]

از شماره 12 به بعد به طور كامل مقالاتي در مورد مباني الكتروفورز، روشهاي اون، مواد لازم و غيره توضيح داده شده.

موفق و پايدار باشيد [ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]

فيتوكلاتينها پپتيدهاي مشتق از گلوتاتيون مي باشند و در گياهان در زمان قرارگرفتن در معرض تنش فلزات سنگين ساخته مي شوند. يونهاي فلزي زيادي از قبيل مس، سرب و كادميوم سنتز اين تركيبات را در گياهان القاء مي كنند. تحت القاء كادميوم،جهت جلوگيري از صدمه سلول، تركيبات فيتوكلاتين با ميل تركيبي بالا نسبت به كادميوم در سيتوپلاسم و با حضور آنزيم فيتوكلاتين سينتاز ساخته مي شوند و با آن اتصال مي يابند. اين كمپلكس سپس وارد واكوئول مي شود ودرآنجا تمركز مي يابد. جهت عبور كمپلكس كادميوم ـ فيتوكلاتين از تونوپلاست مكانيسمي آنتي پورتي به كار گرفته مي شود. انتقال كادميوم به داخل واكوئول از برهم كنش آن با بخشهاي سلولي فعال جلوگيري مي كند. به دليل pHاسيدي واكوئول امكان تجزيه كمپلكس كادميوم ـ فيتوكلاتين وجود دارد. اگر كمپلكس حاوي سولفيد باشد پايداري اتصال فلز بيشتر مي شود.اسيدهاي آلي نيزدر هدايت فلزات سنگين به درون واكوئول سهيم مي باشند. از جمله آنها مي توان به اسيد ماليك ،اسيد سيتريك و اسيد نيتريك اشاره كرد. به عنوان مثال، در گياهان انباشت كننده نيكل، اسيد نيتريك به طور موثري قادر به كيلاته كردن و ذخيره نيكل در واكوئول است.

شيرين كننده هاي مصنوعي از جمله «ساخارين» و «آسپارتام» به ما امكان داده اند نوشابه ها، شكلات ها و مرباهاي رژيمي توليد كنيم. اين شيرين كننده ها انرژي قابل ملاحظه اي توليد نمي كنند و برخي از آن ها بدون آن كه وارد روندهاي سوخت و سازي بدن شوند، دفع مي شوند. ميزان شيريني اين تركيبات بالاست و مي توان با مقادير اندكي از آن ها، رژيم هاي غذايي كم كالري و در عين حال ذايقه پسندي براي افراد چاق ترتيب داد، به افراد ديابتي كمك كرد و دندان هاي سالم تري داشت. اين تركيبات كه مواد غذايي و نوشيدني هاي «بدون قند» را به ارمغان آورده اند، تحفه اتفاقات جالبي هستند


ساخارين: اين شيرين كننده سي صد برابر از ساكارز شيرين تر است و يك شيميدان آلماني به نام «كنستانتين فالبرگ» آن را كشف كرد. وي در سال ۱۸۷۹ در دانشگاه «جان هاپكينز» روي تركيبات آلي كار مي كرد. يك شب پس از بازگشتن از آزمايشگاه و هنگام صرف شام، متوجه مزه شيرين عجيبي در دستان خود شد. فالبرگ احتمال داد كه آن مزه از ماده اي در آزمايشگاه سرچشمه مي گيرد. صبح كه به آزمايشگاه بازگشت به دقت روي ميزها، قفسه ها و ظروف آزمايشگاه را وارسي كرد تا سرانجام به سرچشمه شيريني پي برد. وي با تحقيقات بيشتر توانست ساختمان شيميايي ماده شيريني را تعيين كند كه آن را ساخارين ناميد و راه را براي توليد انبوه آن هموار كرد.

آسپارتام: اين شيرين كننده، دويست از ساكارز برابر شيرين تر است و در سال ۱۹۶۵ «جيمز اشلاتر» آن را كشف كرد. او براي توليد دارويي براي درمان زخم معده تلاش مي كرد. وقتي انگشت هاي خود را براي برداشتن آسان تر قطعه اي كاغذ به دهان برد، متوجه مزه شيرين جالبي شد. اشلاتر آن ماده را جداسازي و ساختمان شيميايي آن را معلوم كرد. جالب است بدانيد، اين ماده بسيار شيرين از تركيب كردن ماده بي مزه اي به نام «اسيد آسپارتيك» و ماده تلخي به نام «فنيل آلانين» به دست مي آيد.

سيكلامات: اين شيرين كننده، چهل برابر از ساكارز شيرين تر است و يك دانشجوي مقطع تحصيلات تكميلي به نام «ميشل اسودا» در سال ۱۹۳۷ آن را كشف كرد. او روي توليد تركيب ضد دردي به نام «سديم سيكلو هگزيل سولفامات» كار مي كرد. روزي هنگام كار در آزمايشگاه مشغول سيگار كشيدن بود و براي لحظه اي سيگار را روي ميز كارش قرار داد. وقتي بار ديگر سيگار را به دهان گرفت، متوجه مزه شيرين ته سيگار شد. بي درنگ همه تركيباتي را كه روي ميز كارش بود، چشيد تا سرانجام عامل شيريني سيگارش را كشف كرد. وي آن را سيكلامات نام نهاد.

سوكرولوز: اين شيرين كننده بيش از شش صد برابر از ساكارز شيرين تر است و آن را يك دانشجوي خارجي كه به زبان انگليسي تسلط كافي نداشت، در كالج سلطنتي انگلستان كشف كرد. وي در سال ۱۹۷۶ درخواست استادش مبني بر بررسي ( Test ) يك قند كلردار را به غلط، چشيدن ( Taste ) آن تركيب تعبير كرد. او متوجه شد كه آن تركيب، شيريني فوق العاده اي دارد و به اين ترتيب شيرين كننده ديگري را به دسته شيرين كننده هاي مصنوعي افزود.

پتاسيم اسسولفام: اين شيرين كننده، صد و سي بار از ساكارز شيرين تر است و در سال ۱۹۶۷ يك شيميدان آلماني به نام «كارل كلائوس» آن را كشف كرد. او مشغول بررسي چند تركيب شيميايي بود كه براي برداشتن آسان تر قطعه اي كاغذ سرانگشت خود را به دهان برد و متوجه مزه شيرين جالبي شد.

در تمامي مواردي كه ذكر شد، دانشمند در جست وجوي چيز ديگري است كه تحفه اتفاق نصيب او مي شود. اين كشف هاي اتفاقي را در زبان انگليسي Serendipity مي گويند. شايد شما از طريق كارتون سرنديپيتي با اين واژه آشنا شده باشيد. اين واژه در يك افسانه ايراني به نام «سه شاهزاده سرنديب» ريشه دارد كه بازيگران اصلي آن به طور اتفاقي، كشف هاي مهمي انجام مي دهند. البته، همان طور كه در داستان آمده، آنان از فراست و زيركي فوق العاده اي برخوردار بوده اند. بنابراين، مي توانيم نتيجه بگيريم كه تحفه اتفاق، نصيب كساني مي شود كه از هوش و فراست فوق العاده اي دارند. درست است كه برداشتن قطعه اي كاغذ يا كشيدن سيگار به كشف هاي مهمي انجاميدند، اما زيركي و پشتكار محققان نيز در اين راه نقش مهمي داشته است. چنان كه اغلب آنان براي پيدا كردن سرچشمه شيريني تمام مواد موجود در آزمايشگاه يا حداقل روي ميزكارشان را بررسي كردند. در حقيقت آنان كشف دوباره اي انجام دادند.

[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]

تَخمیر پدیده‌ای است ناشی از مجموعه فعالیتهای زیستی که در آن ترکیبات آلی دارای مولکولهای بزرگ به ترکیبات دارای مولکولهای کوچک‌تر و ساده‌تر شکسته و تجزیه (کاتابولیسم) شده از فرآیند آن علاوه بر ایجاد ترکیبات آلی ساده‌تر، دی‌اکسیدکربن و انرژی نیز آزاد می‌گردد. با بیان دیگر تخمیر تجزیه ناقص بعضی از متابولیت‌ها (ترکیبات آلی) به ترکیبات ساده‌تر همراه با انرژی توسط عامل تخمیری است.

● نگاه کلی
در گیاهان تخمیر بیولوژیکی تنها تخمیر الکلی نبوده، ممکن است با کمی تخمیر لاکتیک نیز همراه باشد، برخی از سازواره‌های حیاتی (میکروارگانیسم‌ها) مانند قارچ‌های میکروسکوپی نیز قادر به تخمیرهایی مانند تخمیرهای سیتریک و اکسالیک روی قندهای شش کربنی (هگزوزها) و تخمیر استیک روی الکل اتیلیک و غیره هستند. باکتریها عامل انواع دیگری از تخمیر در طبیعت هستند. تخمیر بوتیریک سلولز لاشه برگ‌ها و تجزیه آنها که سبب افزایش ترکیبات آلی خاک می‌شود و همچنین تخمیرهای تعفنی مواد آلی توسط باکتریها صورت می‌گیرد.

● تخمیر الکلی
پاستور اولین کسی است که نقش مخمرهای الکلی را نشان داد. بهترین مثال مخمرها، مخمرهای خمیرترش یا مخمر نانوایی است. اگر این مخمرها در محیط کشت گلوکز و در حضور اکسیژن کافی قرار گیرند، به شدت تقسیم شده، اکسیژن جذب کرده، دی‌اکسیدکربن آزاد می‌سازند. بیشترین سرعت واکنشهای ناشی از تنفس و شدت اکسیداسیون گلوکز این مخمرها که از گروه آسکومیست هستند هنگامی است که تنفس هوازی دارند اگر این مخمرها در داخل یک ظرف در بسته کشت داده شوند پس از مصرف اکسیژن محدود و معین داخل ظرف و آزاد ساختن گازکربنیک دیگر قادر به تنفس عادی نبوده، شروع به تخمیر باقی مانده مواد می‌کنند. آغاز تخمیر ایجاد اکسیدکربن همراه با اتانول است و بوی اتانول در این هنگام وقوع عمل تخمیر را در محیط کشت معلوم می‌کند.
C۶H۱۲O۶————>۲C۲H۵OH + ۲CO۲: ∆G = -۳۳ Kcal تخمیر
C۶H۱۲O۶ + ۶O۲————>۶CO۲ + ۶H۲O: ∆G = ۶۸۶ Kcal تنفس
تخمیر همیشه با تشکیل الکل همراه نیست، در تخمیر ترکیبات دیگری مانند گلیسیرول نیز بوجود می‌آیند. پیدایش ترکیبات فرعی غیر از الکل در پدیده تخمیر و حضور این ترکیبات در محیط عمل از نظر ادامه تغییر اهمیت فراوان دارد. رشد مخمرها در شرایط تخمیری (تنفس بی‌هوازی) بسیار کند است، در شرایط تخمیر انرژی آزاد شده از مقدار معینی مواد قندی مانند یک گرم گلوکز محلول، درحدود ۲۱ بار کمتر از حالت تنفس عادی (هوازی است) انرژی حاصل از پدیده تخمیر بیشتر به صورت حرارت تلف می‌شود.
محیط در حال تخمیر نسبت به محیطی که در آن تنفس عادی صورت می‌گیرد بسیار گرم‌تر است. تخمیر الکلی تحت اثر مجموعه در همی‌ از آنزیم‌های درون سلولی به نام (زیماز) صورت می‌گیرد. مجموعه آنزیمی هنگامی که مخمرهای آن زنده باشند بیشترین اثر تخمیری را دارند. بازده تخمیری آنزیم‌ها در خارج از سلول بسیار ضعیف‌تر از آنزیم‌های داخل سلول زنده است. بین اثر طبیعی آنزیم‌ها، نیروی زیستی و ساختار سلولی مخمرها بستگی‌هایی وجود دارد و به اصطلاح تخمیر پدیده‌ای درون سلولی است و آنزیم‌های استخراج شده از مخمرها در خارج از سلول بخش مهمی از قدرت تخمیری خود را از دست می‌دهند.

● تخمیر واقعی یا حقیقی
هنگامی در ذخایر قندی یک بافت پیش می‌آید که در شرایط عادی از هوا قرار داشته، در آن تنفس بی هوازی پیش آید. اگر بخشی از یک بافت ذخیره‌ای دارای مواد قندی، مانند قطعاتی از غده چغندر بخش از میان بر میوه‌های آبدار و شیرین مثل انگور را داخل یک ظرف در بسته با مانومتر قرار دهیم، در بافت‌های قطعات مزبور ابتدا تنفس عادی با جذب اکسیژن و دفع دی‌اکسیدکربن صورت می‌گیرد. از آنجا که اکسیدکربن حاصل از تنفس عادی بعدا در داخل شیره واکویلی سلولهای بافت حل می‌شود، فشار داخلی ظرف با جذب اکسیژن موجود به تدریج کم می‌شود وقتی اکسیژن درون ظرف تمام شده به ناچار شرایط بی‌هوازی (تخمیر) پیش آمده، با ازدیاد تدریجی اکسیدکربن و الکل در ظرف، بالا رفتن فشار داخلی آن شروع می‌شود.
تخمیر به‌وسیله خود بافتها و بدون حضور میکروارگانیسم‌ها و مخمرها صورت گرفت. این تخمیر که در کلیه بافتهای گیاهی، میوه‌های سبز مانده در تاریکی و حتی در جلبک‌ها و قارچ‌ها نیز کم و بیش دیده می‌شود تخمیر درون بافتی و عاری از مخمر می‌گویند. تخمیر درون بافتی در بسیاری از دانه‌های جوان مانند نخود که پوسته آن نسبت به اکسیژن تا اندازه‌ای قابل نفوذ است و همچنین در بیشتر میوه‌های آبدار که اکسیژن در بافتهای داخلی آنها معمولاً کم است امری عمومی است.
بویژه اگر مقدار زیادی میوه در یک جا انبار شود، موجبات و شرایط تخمیر در آنها کاملاً فراهم می‌شود. باتوجه به مطالب فوق و تخمیر درون بافتی، باید آن را پدیده‌ای عمومی در گیاهان دانست و توجه به این امر که آنزیم‌های تشکیل دهنده زیماز منشا گیاهی دارند، تخمیر را باید امری طبیعی در گیاهان به شمار آورد.پدیده تخمر درون‌بافتی با مرگ یاخته‌های بافت مورد تخمیر معمولاً ارتباط ندارد، اگر بافتهای در حال تخمیر در هوای آزاد قرار داده شوند، تخمیر درونی آنها متوقف شده تنفس عادی مجدداً آغاز می‌شود. تخمیر در گیاهان فقط از نوع الکلی نیست همراه با ایجاد الکل ترکیبات دیگری مانند جوهر لیمو (اسید سیتریک)، اسید مالیک، اسید اکسالیک و اسید تارتاریک نیز کم و بیش بوجود می‌آیند.

● شدت تخمیر و اندازه گیری آن
شدت تخمیر را با قرار دادن اندام دارای ذخیره قندی مانند دانه‌ها، غده‌ها و یا میوه‌ها در یک محیط فاقد اکسیژن و دارای ازت می‌توان به دقت اندازه گرفت و برای این سنجش از روش اندازه گیری دی‌اکسیدکربن آزاد شده نیز می‌توان استفاده کرد. ولی چون واکنشهای دیگر هم‌زمان با تخمیر می‌توانند CO۲ متصاعد کنند این روش ممکن است دقیق نباشد. بنابراین اندازه گیری مقدار الکل تولید شده از تخمیر معمولاً بهتر می‌تواند معرف و تعیین کننده شدت تخمیر باشد. مقدار الکل حاصل از تخمیر در واحد زمان در یک ترکیب قندی تقریباً معادل همان نسبتی است که از اندازه گیری شدت تنفس به دست می‌آید.

● ساز و کار تخمیر
سازوکار تخمیر الکلی تقریباً مشابه سازوکار (مکانیسم) تنفس عادی است و در بیشتر پیامدهای واکنشی، همانند هم هستند. برای مطالعه مکانیسم تخمیر، به واکنشهای تخمیر الکلی می‌پردازیم. تخمیر الکلی فقط روی گلوسیدها صورت گرفته، خود شامل دو مرحله است:

۱) مرحله اول انتهای پیامدهای واکنشی که حالت زنجیره‌ای دارند، همان مسیر EMP یا گلیکولیز است که به تشکیل اسید پیروویک ختم می‌شود.

۲) مرحله دوم با تجزیه اسید پیروویک که خود سرآغاز پیامدهای واکنشی جداگانه‌ای است که به هیچ وجه ادامه یا بخشی از مسیر گلیکولیز نیست شروع می‌شود. اسید پیروویک با آنکه در آخر مسیر گلیکولیز و پایان تمام پیامدهای زنجیره‌ای آن مانند هگزوزها، تری اوزها و همه اوزهای شکسته و تخریب یافته قرار دارد خود از گلوسیدها به شمار نمی‌آید. شروع تخمیر الکلی از راه گلیکولیز با استالویید است. استالویید را می‌توان به‌وسیله سولفیت سدیم از عصاره‌های تخمیری به صورت بی‌سولفیت جدا و استخراج نمود. در تخمیر الکلی به ازای مصرف هر مول گلوکز دو مول NADPH۲ دو مول ATP و دو مول اسید پیروویک حاصل می‌شود.
در دومین مرحله تخمیر که تبدیل اسیدپیروویک به الکل اتیلیک است N ADH۲ حاصل از مسیر گلیکولیز مصرف و تبدیل شده، از تمام واکنشها فقط دومول ATP که حاصل از فسفریلاسیون‌های وابسته به متابولیتهای این مرحله است باقی خواهد ماند واکنش کلی تبدیل گلوکز به الکل اتیلیک بطور خلاصه عبارت است از:
C۶H۱۲O۶۲CH۳CH۲OH+۲CO۲ + ۲ATP
بازده نظری تخمیر در حدود ۴۴% و کمی بیش از بازده تنفس است. تجزیه گلوکز در واکنشهای تخمیری ناقص بوده از آن فقط ۲ مول ATP حاصل می‌شود. در فرآیندهای تنفس تجزیه گلوکز بطور کامل صورت گرفته، ۳۶ مول ATP از آن نتیجه می‌شود.

با سلام
در مورد اثر کلروفیل روی خون سازی باید عرض کنم که وجود آهن روی کلر و وانادیم و مولیبدن جهت فتوسنتز گیاهان ضروری است وجود عناصربور آهن مولیبدن و کبالت در متابولیسم ازت موثر است و در صورت اختلال در این متابولیسم گیاه زرد خواهد شد پس هر چه گیاه سبزتر باشد از آهن بیشتری برخوردار است که نقش مهمی در خونسازی دارد

شاید داغ‌ترین خبر این روزها در زمینه انگل‌شناسی، پیشرفت قابل توجهی است که در زمینه ساخت واکسنی علیه مالاریا بدست آمده است. خبرگزاریهای داخلی مثل ایسنا و ایرنا و واحد مرکزی خبر هم به آن اشاراتی داشته‌اند.
محققان موسسه ملی بهداشت آمریکا یک واکسن تجربی ساخته‌اند که در تئوری می‌تواند با ریشه‌کن کردن انگلهای مالاریا در پشه‌های یک منطقه، مالاریا را از تمام آن منطقه جغرافیایی حذف کند. این واکسن که تاکنون فقط در موشها آزمایش شده است، سیستم ایمنی شخص دریافت‌کننده را وادار به حذف انگل از دستگاه گوارش پشه‌های حامل انگل مالاریا – بعد از خونخواری از فرد واکسینه شده می‌کند. این واکسن نمی‌تواند مانع از بیماری شخص دریافت کننده واکسن و یا محدودکردن بیماری وی شود.
این واکسن با استفاده از تکنولوژی کونژوگه ساخته شده است. این فناوری ملکولهایی را که سیستم ایمنی در حالت عادی قادر به شناسایی آنها نیست را با هم ادغام می‌کند به نحوی که سیستم ایمنی به راحتی آنها را شناسایی کرده و علیه آنها آنتی‌بادی می‌سازد. تاکنون با همین تکنولوژی واکسنهایی بر علیه مننژیت ناشی از هموفیلوس آنفلوآنزه Haemophilus influenzae و تب حصبه ساخته شده است.
پروتئین Pfs25 ( پروتئین سطحی پلاسمودیوم فالسیپاروم 25) تنها روی سطح ااکینت ookinette یافت می‌شود و در هیچ مرحله دیگری از انگل وجود ندارد. ااکینت مرحله‌ای از انگل است که در روده پشه آنوفل زندگی می‌کند. تزریق این ملکول به تنهایی به انسان نتوانست منجر به ساخت سطح قابل قبول آنتی‌بادی علیه آن شود. محققان برای استفاده از فناوری کونژوگه ملکولهای مختلفی را برای ادغام با این آنتی‌ژن آزمودند از جمله اگزوتوکسین A سودومونا ائروژینوزا Pseudomonas aeruginosa که یک باکتری فرصت‌طلب است و نیز اوالبومین ovalbumin, پروتئینی که در سفیده تخم مرغ وجود دارد. همه این ملکولهای کونژوگه،‌ سطح بالایی از آنتی‌بادی در موشها ایجاد کرد. جذب سطحی ملکولهای کونژوگه بر روی هیدروکسید آلومینیوم توانست حتی میزان زیادتری آنتی‌بادی تولید کرد. جذب سطحی Adsorption یک فرایند شیمیایی است که در یک ملکول بر سطح ملکول دیگری انباشته می‌شود و تشکیل یک گستره ملکولی یا اتمی می‌دهد.
این پژوهشگران همچنین کشف کردند که توانایی موشها برای تولید آنتی‌بادی با گذشت زمان افزایش می‌یابد. در حقیقت این حیوانات وقتی که سه ماه و هفت ماه بعد از ایمونیزاسیون اولیه آزمایش شدند سطح آنتی‌بادی بالاتری نسبت به یک هفته بعد از تکمیل ایمونیزاسیون داشتند. محققان در مرحله بعد، سرم حاوی این آنتی‌بادیها را به پشه‌های آلوده به پلاسمودیوم خوراندند. آزمایش میکروسکوپی دستگاه گوارش پشه نشان داد که آنتی‌بادیها قادر به حذف کامل ااکینت‌ها هستند. نویسندگان این مقاله خاطرنشان می‌کنند که با فناوری کونژوگه و با استفاده از آنتی‌ژن Psv25H می توان بسادگی واکسنی بر علیه والاریای ویواکس نیز ساخت . Psv25H ملکولی شبیه Pfs25 است که در سطح ااکینت‌های پلاسمودیوم ویواکس وجود دارد.

سلام امكان داره اطلاعاتي در مورد آلودگي نفت و زيست پالايي به من بديد؟

ويرايش: دوست خوبم توي انجمن ها لطفا فارسي تايپ كنيد.

نقل قول:

---

نوشته شده توسط shifteh_sh [ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]

سلام امكان داره اطلاعاتي در مورد آلودگي نفت و زيست پالايي به من بديد؟

ويرايش: دوست خوبم توي انجمن ها لطفا فارسي تايپ كنيد.

---

سلام دوست عزيز

اين متن تقريبا با مورد درخواست شما همخوني داره:

[ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]


سال نو مبارك

موفق باشيد :20:

:: پرهام جبارزاده :: [ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]

دانشمندان لابراتوار ملي لارنس برکلي وابسته به سازمان انرژي امريکا بتازگي خطکشي را از نانوذرات هلالي شکل طلا و دي ان اي طراحي کرده اندکه قادراست کوچکترين پديده هاي زيستي مانند محل دقيق اتصال پروتئين به يک رشته دي ان اي را اندازه گيري کرده و مشخص کند.

آنها هم اکنون مشغول بررسي محصولات نهايي اين سري از رويدادها از طريق فهرست بندي سطوح تعريف ژنها و پروتئين هاي متفاوت هستند. فانکينگ فرانک چن ، يکي از اعضاي تيم تحقيقاتي لابراتوار برکلي مي گويد: اين خطکش قادر است بدون نياز به عوامل نشاندار راديواکتيو عکس العمل هاي متقابل دي ان اي و پروتئين متصل به آن را به خوبي اندازه گيري کند و با قدرت درشت نمايي بالا نمايش دهد.
به گفته اين تيم تحقيقاتي ، دانشمندان مي توانند براي درک سريع وآسان فرآيند پردازش وانتقال اطلاعات ژنتيکي از دي ان اي به آر ان اي به تعريف عبارت ژني مي انجامد از خطکش مولکولي بهره بگيرند؛ بعلاوه آنها مي توانند با مشاهده دقيق روند و بررسي مراحل اوليه فعاليتهاي دي ان اي و واکنش آن نسبت به پروتئين و بعکس نقشه آن را ترسيم کنند. امروزه دانشمندان براي انجام اين مهم به شيوه هاي برچسب گذاري دي ان اي ، پروتئين هاي نشان دار راديو اکتيو يا ترکيبات فلوئورسنت متوسل مي شوند ؛ اما آماده سازي برچسب هاي راديواکتيو کار خسته کننده و وقتگيري است.
از اين گذشته محدوديت هاي خاص خود را در به کارگيري مواد راديواکتيو به همراه دارد. درباره برچسبهاي فلوئورسنت نيز علاوه برکوتاهي عمر آنها بايد به ناتواني آنها در اندازه گيري و بررسي واکنشهاي پيچيده بين دي ان اي و پروتئينهايي که طول ترکيبي آنها بيش از 8نانومتر باشد اشاره کرد، اين درحالي است که خطکش مولکولي مي تواند بررسي و اندازه گيري واکنش هاي ترکيبات بيش از 17نانومتر جواب دهد و درباره ترکيبات بيش از 70نانومتر نيز مي توان اميدوار بود.گفتني است خطکش مولکولي از نانو ذرات طلا تشکيل يافته که به هر ذره حدودا 100رشته دي ان اي گره خورده است درست مانند يک عنکبوت صد دست و پا.اساس کاراين خطکش برپديده تشديد پلاسمون استواراست.
اين پديده به معني اجتماع الکترونهايي است که دريک ذره فلزتشديد مي شوند. اين ذره درخطکش مولکولي همان ترکيب نانوذرات طلا ورشته هاي دي ان اي متصل به آن است.
تغيير در تشديد پلاسمون در حد تغيير يک ذره است که باعث ايجاد اختلاف در پراکندگي طول موج مي شود. مثلا اگر ترکيبات عنکبوتي دي ان اي و طلا که هر جفت آن 54باز طول دارد به هر دليلي کاهش طول داشته باشد آن وقت پراکندگي طول موج هاي رشته هاي دي ان اي نيز تغيير مي يابد که اين تغيير را مي توان به وسيله طيف نما براحتي اندازه گيري و مشخص کرد.اين شيوه از چنان حساسيت بالايي برخوردار است که مي تواند دانشمندان را در تشخيص کاهش احتمالي طول دي ان اي به اندازه يک باز کمک کرده و ترسيم محل دقيق واکنش هاي متقابل دي ان اي و پروتئين متصل به آن را ممکن کند. چن و همکارانش براي آزمايش خطکش ملکولي به رديابي دي ان اي به وسيله آن پرداختند کاري که معمولا درمورد پروتئين هايي لحاظ مي شود که نقش مهمي در تعريف عبارت ژني دارند. آنها براي اين کار يک ترکيب ارتقايي متشکل ازدي ان اي ونانوذره طلا ساختند. به طورمعمول صدرشته دي ان اي که هرجفت آن 54بازطول دارد مي تواند با يک نانوذره طلااتصال داشته باشد، اما آنها توانستند رديفي از6 جفت باز را که براي اتصال به مدل پروتئين (EcoRIQ111) مناسب است ، جاي دهند. سپس اين پروتئين را در ترکيبات دي ان اي وطلا که به شکل خاصي تهيه شده بودند وارد کردند و به پروتئين فرصت دادند تا به رشته هاي دي ان اي متصل شود.در مرحله بعدي براي ترسيم محل دقيق اتصال آنزيمي موسوم به نوکلئاز را وارد کردند.
نوکلئاز به محض تماس با اين ترکيب ، شروع به تکه تکه کردن رشته ها کرده و هر جفت باز را يکي پس از ديگري جدا و جابه جا کرد و اين کار را تا زماني ادامه داد که از سوي پروتئين EcoRI متوقف شد. درست مانند اين که شخصي درحال مکيدن يک رشته ماکاروني است ، اما به محض نشستن مگسي روي رشته عمل مکيدن راقطع کند. به اين ترتيب رشته هاي دي ان اي متصل به ذرات طلا کوتاه و محل دقيق اتصال به وسيله تکه هاي بريده شده مشخص شد که به دانشمندان امکان داد محل اتصال پروتئين به دي ان اي را روي عدد صفر تنظيم کنند.

:: پرهام جبارزاده ::

دانشمندان دو نقطه در ویروس آنفلوانزای پرندگان H5N1 کشف کردند که برای آلوده کردن هرچه آسان تر انسان ها نیاز به جهش دارند.
به گزارش خبرگزاری مهر، H5N1 به دلیل برخورداری از پروتئینی که آسان تر به گیرنده های پوشش رشته های عصبی پرندگان می چسبد، در این حیوانات شایع تر است.

محققان نگرانند بروز جهش ویروسی برای چسبیدن به گیرنده های انسانی باعث شیوع هرچه بیشتر بیماری در انسان ها شود و میلیون ها نفر را به گام مرگ کشاند.

در تحقیقی که نتایج آن در شماره اخیر نشریه “نیچر” به چاپ رسید، دانشمندان ژاپنی، انگلیسی و آمریکایی دو نقطه ویژه در ژن های H5N1 یافتند که نقش تعیین کننده ای در الحاق آسان تر ویروس به گیرنده های پرندگان و انسان ها دارد.

این کشف به دانشمندان کمک می کند تا درخصوص تاثیر تغییر شکل H5N1 بر همه گیر شدن آن در انسان ها تحقیق کنند.

محققان با آزمایش 21 نمونه ویروس H5N1 برگرفته از قربانیان ویتنامی و اندونزیایی دریافتند: 3 ویروس بسیار آسان به گیرنده های انسانی چسبیده بودند.

به گفته دانشمندان، از بین جهش های انجام شده دو نوع جهش از اهمیت بسیاری برای تحقیق برخوردار است. با این حال نباید تنها این دو جهش را مورد توجه قرار داد.

:: پرهام جبارزاده ::

چندین سال است که محققین بدنبال راهی برای غلبه بر ویروس HIV هستند. اکنون آنها معتقدند که آنتی بادی های رادیو اکتیو می تواند بعنوان راهی برای ضعیف کردن این ویروس بکار رود. [ برای مشاهده لینک ، با نام کاربری خود وارد شوید یا ثبت نام کنید ]

به گزارش پایگاه زیست شناسی ایران به نقل از نیچر ، محققین آلمانی و آمریکایی روشی جدید را یافته اند که می تواند سلول های آلوده به HIV را مدت کوتاهی پس از آلودگی ، بکشد. چنین روشی احتمالا می تواند در کنار دارو های رایج که به روش درمان فعال ضد رترو ویروس یا HART موسوم است بکار برده شود. اما نقص روش درمانی رایج اینست که پس از گذشت مدت طولانی بعد از آلودگی فرد به بیماری ایدز قابل استفاده است. محققین می گویند روش HART برای بیماری یک روش درمانی نیست بلکه فقط میزان ویروس را کاهش می دهد.

گلدشتاین و تیمش روش خود را در محیط کشت سلولی و نیز در موش امتحان نمودند. در ابتدا این گروه مواد شیمیایی رادیو اکتیو را به آنتی بادی هایی که پروتئین های بخصوصی مستقر در سطح ویروس HIV را شناسایی می کردند , اضافه نمودند. در محیط کشت سلولی ، آنتی بادی تمام سلول های آلوده را از بین برد.

این محققین سپس آنتی بادی های رادیواکتیو را در موش هایی که با عملیات مهندسی ژنتیک دارای سلولی های ایمنی انسانی شده بودند ، آزمایش کردند. این موش ها با HIV آلوده شدند و سپس آنتی بادی های رادیو اکتیو به آنها تزریق گردیدند. این گروه دریافت که 99 درصد سلول های آلوده به HIV در موش از بین رفتند. البته دوز مورد نیاز برای حذف آلودگی در انسان بنظر می آید باید بیشتر باشد.

اکنون گروه گلدشتاین بدنبال شرکتی هستند که این دارو را بطور بالینی بیازماید. روشی مشابه در گذشته پیشنهاد شده بود. آن روش عبارت بود از افزودن سموم به آنتی بادی ها ، که در تخریب سلول های آلوده به HIV ناموفق بود. ولی روش های مبتنی بر آنتی بادی های نشاندار توانسته است سلول های سرطانی را کاهش دهد ، لذا محققین بر این باورند که این روش می تواند بر روی ایدز نیز موثر واقع شود.

پرسش اصلی این است که آیا این روش می تواند بر روی بشریت بکار گرفته شود و آیا عوارض جانبی سمی ندارد؟ عوارض اصلی آن می تواند از بین بردن تصادفی سلول های سالم باشد. محققین این پروژه می گویند ” شواهدی مبنی بر اثر سمیت این آنتی بادی ها مشاهده نگردید (بر پایه شمارش پلاکت ها) ولی اطمینان از بی ضرر بودن این روش جدید تنها با استفاده آنتی بادی ها توسط انسان بدست می آید.

:: پرهام جبارزاده ::

با شناخت پروتئین Par-3 اصلی ترین واحد عملکردی ساخت میلین - غلاف سلول های عصبی - توسط محققان دانشکده پزشکی Keck از دانشگاه Southern California می توان درمان بیماری هایی چون ام اس را متحول کرد.
به گزارش خبرگزاری مهر، دانشمندان دریافتند که میلین چگونه طی فرآیند نمو عصبی در سیستم اعصاب محیطی و مرکزی تولید می شود.

میلین این غلاف سفید رنگ پوشاننده اکسون ها و دندریت های عصبی که انتقال پیام عصبی را در اعصاب تسریع و تقویت می کند، در سلامت عملکرد سیستم عصبی نقش اساسی دارد. آسیب به این روکش لیپیدی می تواند بیماری هایی مانند ام اس و نوروپاتی های محیطی ایجاد کند.

بر اساس گزارش sciencedaily ، پروتئین Par-3 اصلی ترین واحد عملکردی ساخت میلین است. این پروتئین در سمت مقابل ناحیه اتصال سلول های تولید کننده میلین - سلول های شوان - به آکسون های عصبی وجود دارد. این کشف نشان داد که سلول های شوان باید قطبی شوند تا بتوانند دقیقاً در محل درست یعنی در سمت تماس با آکسون های عصبی میلین بسازند.

پروتئین Par-3 مانند داربستی برای تنظیم هسته مرکزی عمل می کند و پروتئین های کلیدی و ضروری برای میلین دار شدن اعصاب و حتی گیرنده های مولکول هایی که توسط سلول های عصبی تولید می شوند را دور هم جمع می کند. زمانی که این هسته سازمان یافته مرکزی تخریب می شود سلول ها نمی توانند به طور طبیعی میلین بسازند.

این مطالعه راه تازه ای برای شناخت سایر ترکیبات که توسط پروتئین Par-3 در ایجاد هسته سازمان یافته مرکزی برای تولید میلین بسیج می شوند، نشان داد. به نظر می رسد می توان با دستکاری پروتئین Par-3 می توان میلین سازی را به طور مجدد در سلول های عصبی آسیب دیده و فاقد میلین القاء کرد.

كلسترول چيست؟



کلسترول جزء لیپیدها است. لیپیدها جزء مواد چربی هستند که توسط جریان خون منتقل می شوند و در این عمل به پروتئین ها می چسبند و لیپوپروتئین ها را تشکیل می دهند. بعضی از اين انواع خوب هستند مثل لیپوپروتئین های قرمز، با چگالی بالا که HDL نامیده می شوند.
وقتی این اصطلاحات در مغزتان خوب جا بیفتد، درک بهتری از عدد کلی کلسترولتان خواهید داشت و متقاعد خواهید شد که باید همه ی تلاشتان را برای پایین آوردنش بکنید.
لیپوپروتئین های LDL از این جهت بد هستند که باعث بسته شدن رگ های خونی میشوند که تصلب شریان ها نامیده می شود. در این وضعیت چربی ها در دیواره های رگ ها جمع می شوند و باعث بسته شدن آن می شوند. HDL ها از این جهت خوب هستند که از این انباشتگی چربی در دیواره ی رگ ها جلوگیری میکنند و این چربی ها را از رگ های خونی بیرون می کشند و به سمت روده هدایت می کنند تا در آنجا دفع شود.
نتیجتاً هرچه سطح کلسترول کلی خون بالا رود، اگر عدد کلسترول HDL کم باشد، به این معنا است که به زودی احتمال ابتلا به بیماری های قلبی وجود دارد. با توجه به این عدد باید بفهمید که می بایست تغییرات اساسی در شیوه ی زندگیتان بدهید.
ما در بدن به مقداری کلسترول نیاز داریم چون به کارکرد درست قسمت های مختلفی از بدن مثل بافت ها و هورمون کمک می رساند. همچنین برای ساختن صفرا مورد نیاز بدن است. این ماده در روده ساخته می شود و در کیسه صفرا ذخیره می شود. زمانی که بدنمان کلسترول می سازد، به آن کلسترول درونی گفته می شود. اما زمانی که کلسترول را از رژیم های غذاییمان و آنچه می خوریم می گیریم، کلسترول بیرونی نامیده می شود. در بدن فقط به میزان بسیار کمی کلسترول نیاز است و آنچه که بیش از حد تولید می شود همان کلسترولی است که برای سلامتی جسممان خطرساز است. این کلسترول اضافی در دیواره ی رگ های خونی انباشته شده و همانطور که قبلاً گفته شد باعث تصلب شریان ها می شود. به همین دلیل است که می گوییم کسی که عدد کلسترول خونش عدد بالایی است باید درک خوبی از مفهوم این اعداد داشته باشد تا بداند که برای از بین بردن آن چه باید بکند. معمولاً تغییر در رژیم غذایی مشکل را برطرف می کند.
براساس تجارب گوناگون بهترین میزان کلسترول برای بدن کمتر از 200 mg/dl میباشد. اگر میزان آن از 200 بالاتر رفت اما پایین تر از 239 بود، در مرز سطح بالای کلسترول قرار گرفته اید. بالاتر از این میزان یعنی بالاتر از 240 نشاندهنده ی این است که کلسترول خونتان خیلی بالا است. و باید همه ی تلاشتان را بکنید تا این میزان را کاهش دهید.
تری گلیسرید نوع دیگری از انواع لیپیدها است که در خون یافت می شود. اساساً انرژی مورد نیاز بدن از این ماده فراهم می شود. برنامه های غذایی که در آنها از میزان زیادی کربوهیدرات استفاده می شود که به قند و نشاسته تجزیه می شوند و لین تری گلیسریدها را می سازند. روده قندها را به تری گلیسرید تبدیل می کند. سطح بالای تری گلیسرید معمولاً در افرادی که مبتلا به دیابت و چاقی هستند دیده می شود و خیلی خوب است که همیشه مراقب آن باشیم. بالاتر از mg/dl 500 سطح خیلی بالا در نظر گرفته می شود و بین 250 تا 500 نیز حد مرز است.
سه نوع مختلف از چربی های رژیمی وجود دارد که روی سالم یا ناسالم شدن کلسترول خون تاثیر می گذارد. این سه نوع کلسترول، چربی اشباع و چربی غیر اشباع هستند. چربی های غیر اشباع می تواند به دو نوع چربی غیر اشباع مونو و پلی تجزیه شود. با فهمیدن رابطه ی این چربی ها با بدن و ضررها و فواید آنها، فرد بهتر می تواند قاطعانه تر تصمیم بگیرد که میزان آن را پایین بیاورد تا بدنش در وضعیت سلامت تری قرار گیرد.
چربی های اشباع میزان کلسترول خون را بالا می برند. از این رو بهتر است که استفاده از این نوع چربی را محدود کنیم. هر نوع گوشت یا غذایی که از روغن ها و چربی های حیوانی درست شده باشد، لبنیات مثل کره، خامه، شیر درصد چربی بالا نه تنها حاوی کلسترول هستند، بلکه میزان بالایی چربی اشباع هم در آنها یافت می شود. با محدود کردن این غذاها، یا حتی حذف بعضی از آنها از برنامه ی غذایی میتوانید به پایین آوردن سطح کلسترول خون کمک کنید.
بعضی از محصولات ممکن است حاوی کلسترول نباشند، اما چربی اشباع در خود دارند. به همین دلیل همیشه باید به برچسب مواد غذایی که می خرید توجه کنید.
خوب است که به یاد داشته باشید که چربی های غیر اشباع پلی نیز می تواند به پایین آوردن کلسترول خون کمک کند. یکی از انواع چربی ها روغن ماهی است. همچنین بعضی از انواع روغن های گیاهی مثل روغن ذرت، روغن آفتابگردان و حتی روغن زیتون حاوی این نوع چربی هستند.
تغییر در شیوه ی زندگی می تواند سطح کلسترول خونتان را پایین بیاورد. گفته میشود که کمتر از 30 درصد کالری مصرفی باید چربی باشد و کمتر از 10 درصد آن روغن اشباع، و حدود 10 درصد آن هم چربی غیراشباع و بقیه این میزان چربی غیر اشباع پلی باشد. 50 تا 60 درصد آن نیز باید کربوهیدرات باشد. به یاد داشته باشید که تا می توانید از کربوهیدرات های ساختار پیچیده استفاده کنید تا فیبر مورد نیاز بدن را تهیه کند. همچنین توصیه می شود که روزانه 30 گرم فیبر و کمتر از 300 میلی گرم کلسترول استفاده کنید.

در اینجا می خواهیم به چند نوع از انتخاب های غذایی اشاره ای داشته باشیم:
مرغ: حتماً پوست آن را قبل از مصرف جدا کرده و آن را به حالت های پخته شده، بریان شده و کبابی استفاده کنید. از سرخ کردن آن جداً خودداری کنید.
ماهی: ماهی تن، آزاد، قزل آلا و ماهی اسقومری انتخاب های خوبی محسوب میشوند چون حاوی چربی خوب هستند. ماهی را هم خوب است که به حالت های پخته شده، کبابی و یا حتی آب پز شده استفاده کنید.
گوشت قرمز: بهتر است که به میزان بسیار کم و از قسمت های کم چربی آن استفاده کنید. متاسفانه گوشت قرمز حاوی میزان زیادی کلسترول است و باید تا میتوان از آن پرهیز کرد. برای گوشت قرمز هم بهتر است از حالت های پخته شده و کبابی استفاده شود و از سرخ کردن آن خودداری کنید.
لبنیات: خامه های غیر لبنی حاوی میزان زیادی چربی اشباع هستند. پنیر حاوی میزان زیادی چربی غیر اشباع است. پنیر های خامه ای حاوی چربی اشباع هستند. بهتر است که از شیرهای کم چربی و با چربی 1% استفده کنید تا کلسترول خونتان همیشه پایین بماند.
تخم مرغ: سفیده ی تخم مرغ را خورده و زرده ی آن را دور بریزید. اگر تخم مرغ را به طور کامل مصرف می کنید، به یاد داشته باشید که حاوی 213 میلی گرم کلسترول است.
میوه ها و سبزیجات: هیچ محدودیتی برای استفاده از میوه ها و سبزیجات نیست. تا می توانید از این محصولات استفاده کنید. اما از سس های چرب همراه با آنها جداً خودداری کنید.
نان و سیریال: این مواد غذایی بدون استفاده از هر گونه چربی یا روغن مضر درست می شوند. اما در مصرف انواع کلوچه های شکری و شیرین مراعات کنید.
پاستا، حبوبات، برنج و غیره: استفاده از آنها بسیار خوب است و حتماً باید در رژیم های غذایی از آنها استفاده شود جون فیبر مورد نیاز بدن را تامین می کنند و به پایین آوردن کلسترول خون نیز کمک می کنند.
تنقلات: هنگام استفاده از تنقلات حتماً برچسب های روی این محصولات را مطالعه کنید تا از خوردن چیزهایی که در آن از چربی ها و روغن های اشباع و کلسترول استفاده شده است پرهیز کنید.
ورزش برای پایین آوردن کلسترول خون بسیار مفید است. با ورزش مداوم می توانید میزان HDL را بالا ببرید. پیاده روی سه بار در هفته نیز می تواند به پایین آوردن وزن و از بین بردن چربی بدن کمک کند.
اما اگر با انجام همه ی کارهایی که گفته شد، باز سطح کلسترول خونتان بالا بود، دیگر نیاز به استفاده از داروهای پایین آورنده ی کلسترول است.
تا می توانید به انتخاب های خود در برنامه ی غذاییتان توجه کنید. از غذاهایی استفاده کنید که فاقد چربی مضر برای بدن هستند و از غذاهایی که میزان بالایی کلسترول دارند پرهیز کنید. ورزش کنید تا هم وزنتان را مناسب نگاه دارید و هم چربی های اضافه از بین بروند.

بیماریهای ارثی انسان در اثرتجمع غیر طبیعی لیپیدهای غشایی.
.
لی÷یدهای غشاها دائما در حال نوسازی متابولیکی هستند وسرعت طبیعی سنتز آنها با سرعت تجزیه آ«ها متعادل میباشد. تجزیه لیپیدها توسط آنزیمهای هیدرولیتیک لیزوزومی تسریع میگردد که هرکدام قادر به هیدرولیز یک پیوند اختصاصی میاشند.وقتی در اثر کمبود یکی از این آنزیمها ،اختلال تخریب اسفنگولیپیدی ایجاد میشود ،مصولات حاصل از تجزی نسبی این ترکیبات درابفتهای تجمع یافته و سبب بیماریهای جدی میگردند .
برای مثال بیماری نیمن -پیک حاصل از نقص نادر آنزیمی اسفنگومیلیناز بوده که فسفوکولین را از اسفنگومیلین جدا مینماید . درنتیجه این نقص ،اسفنگو میلین در مغز،کبد وطحال تجمع می یابد.این بیماری در دوران طفولیت آشکار شده و منجر به عقب ماندگی ذهنی و مرگ زودرس میگردد.
بیماری شایع تر تای ساکس که در آن گانگلیوزید Gm2 در مغز و طحال تجمع می یابد ، ناشی از نقص آنزیم هگزوزآمینیداز A میباشد. علائم این بیماری به صورت عقب ماندگی پیشرونده تکاملی ،فلج،کوری و مرگ تا سن 3 یا 4 سالگی مباشد .
با مشاوره ژنتیکی میتوان ،بسیاری از بیماریهای ارثی را پیش بینی و جلوگیری نمود .با آزمایش بر روی والدین ، میتوان آنزیمهای غیر طبیعی را جستجو وسپس با آزمایش Dna ماهیت دقیق نقص و خطر آن برای فرزندان را تعیین نمود .در صورت بارداری، سلولهای جنینی را میتوان با نمونه برداری ا زجفت(بیوپسی پرز کوریونیک) یا مایع اطراف جنین(آمنیوسنتز)بدست آورد و به همان طریق آزمایش نمود.

Sheng Ding و همکارانش مولکولی را کشف کرده‌اند که می‌تواند سلولهای تمايز يافته را تمايز زدايی کند.

اکثر سلولهای تمايز يافته مانند سلولهای عصبی و ماهيچه نمی‌توانند به سلولهای ديگری تبديل شوند و حتی در اغلب موارد توان تقسيم خود را از دست می‌دهند. ولی اخيرا دکتر دينگ و همکارانش دارويی بنام reversin را کشف کرده‌اند که می‌تواند باعث شود سلولهای تمايز يافته دوباره به حالت تمايز نيافته در آمده و تقسيم شوند. اين گروه توانستند با استفاده از اين دارو، سلولهای ماهيچه ای يک موش را تمايز زدايی کرده و آنها را دوباره به سلوهای تمايز يافته ديگر مانند سلولهای عصبی تبديل کنند.

اين کشف اميدهای تازه ای را برای در مان بيماريهای عصبی و... ايجاد کرده است.

اقا با عرض پوزش چون تاپیک برا 455 روز پیش هست
ببخشید دنبال یه تحقیق هستم برا سال دوم راهنمایی در مورد کاتالیزگر های زیستی یا انزیم ها!
متن کتاب اینه که معلم گفته در موردش تحقیق بیارم:
سرعت آن دسته از واکنش های شیمیایی که در بدن انجام می گیرند و به واکنش زیست شیمیایی معروفند به وسیله ی آنزیم ها افزایش می یابد که نوعی پروتئین هستند.به همین علت آنزیم ها را کاتالیزگرهای زیستی می گویند.
در مرد این
ممنون میشم اگه کسی بتونه برام پیدا کنه

آقا جون هرکی دوست دارین یه کمکی بکنین

چی شد بابا؟

کوآنزیم Q قسمتی از یک کمپلکس آنزیمی است که روی واکنش‌های خاص شیمیایی در بدن تأثیر دارد و نام‌های دیگرش یوبی‌کینون و یوبی‌کینول است. این ماده در واقع یک کینون زیستی فعال است که شاخه جانبی ایزوپرونویید دارد. از نظر ساختمانی وابسته به ویتامین K و E است و بر اساس تعداد شاخه‌های جانبی‌اش به انواع مختلفی تقسیم می‌شود.
بیشترین کوآنزیم Q که در میتوکندری سلول‌های بدن وجود دارد، کوآنزیم Q10 است. جوان‌ترها می‌توانند از کوآنزیم‌های Q با شماره‌های کمتر مانند Q6 و Q8، کوآنزیم Q10 بسازند ولی سالمندان و بیماران، قادر به ساختن این ماده به مقدار کافی نیستند.

کجا دنبالش بگردیم؟
این ماده به طور طبیعی در بدن یافت می‌شود ولی در تعدادی از غذاها مانند ماهی ماکرل، آزاد، ساردین، گوشت گاو، دانه سویا، بادام زمینی و اسفناج هم وجود دارد.


از کجا می‌آید؟
این کوآنزیم، اولین بار در سال 1957 توسط پروفسور کرین (Crane) و همکارانش در مؤسسه آنزیم دانشگاه ویسکانسین کشف شد. در سال 1958 ساختمان شیمیایی‌اش توسط دکتر ولف (Wolf) و یک گروه تحقیقاتی در آزمایشگاه مرک (Merck) به رهبری دکتر کارل فوکر (Karl Folker) گزارش شد. مقدار زیادی از این ماده در بافت قلب یافت شد و به همین دلیل، محققان به رابطه بین Q10 و بیماری‌های قلبی علاقه‌مند شدند. مطالعات در سال 1960 یک رابطه احتمالی بین سرطان (به ویژه سرطان پستان) و سطح پایین CoQ10 در خون را نشان دادند. بعضی مطالعات آزمایشگاهی هم نشان می‌دادند که این ماده ممکن است نقشی در سیستم ایمنی داشته باشد.


به چه درد می‌خورد؟
کوآنزیم Q10 در غشاهای شبکه آندوپلاسمی،‌پروکسی‌زوم‌� �ا، لیزوزوم‌ها، وزیکول‌ها و به‌خصوص غشای داخلی میتوکندری (که محل زنجیره انتقال الکترون و ذخیره انرژی است) وجود دارد. Q10 بدین‌وسیله به عنوان گیرنده الکترون در تولید آدنوزین تری‌فسفات (ATP) یعنی ذخیره‌ انرژی بدن مؤثر است. این ماده در بافت‌هایی که انرژی زیادی مصرف می‌‌کنند (مانند قلب، مغز و عضلات) غلظت بیشتری دارد و برای ورزشکارانی که انرژی زیادی مصرف می‌کنند، می‌تواند مفید باشد.
از طرفی سلول‌های سیستم ایمنی بدن بسیار سریع‌تر از اکثر بافت‌ها تکثیر می‌شوند و نیازی پیوسته به بازسازی و محافظت دارند که این امر نیازمند انرژی است. پس کوآنزیم Q10 که کوفاکتور مهم مسیرهای تولید انرژی است، در عملکرد صحیح و به ‌موقع این سیستم در برابر عوامل بیماری‌زا و شرایط بحرانی بدن، نقش مهمی دارد. همچنین دانشمندان معتقدند Q10 یک آنتی‌اکسیدان است و اثر رادیکال‌های آزاد را خنثی می‌کند. رادیکال‌های آزاد، فرآورده‌های جانبی متابولیسم اکسیژن در شرایط عادی بدن هستند و می‌توانند باعث تخریب غشاهای سلولی شوند، با مواد ژنتیکی واکنش دهند و موجب بروز و پیشرفت بسیاری از بیماری‌ها شوند. تجمع رادیکال‌های آزاد عامل مهمی در فرایند پیر شدن است.
آنتی‌اکسیدان‌ها ترکیباتی هستند که مولکول‌های فعال و ناپایدار ناشی از متابولیسم اکسیژن (رادیکال‌های آزاد) را غیر فعال و تخریب ناشی از آن‌ها را متوقف می‌کنند. این ترکیبات شامل ویتامین‌های A، C و E، سلنیوم، کوآنزیم Q10 و ... هستند.
تحقیقات نشان می‌دهند که ورزش سنگین تولید رادیکال‌های آزاد را افزایش می‌دهد و این می‌تواند تخریب بافت عضلانی و التهاب را به دنبال داشته باشند. ورزش کردن در شهرها و مناطق دارای هوای آلوده نیز باعث قرار گرفتن در معرض رادیکال‌های آزاد می‌شود. آنتی‌اکسیدان‌هایی مانند Q10 با خنثی کردن اثر رادیکال‌های آزاد به رفع خستگی و بازیابی قدرت و استقامت در ورزشکاران کمک می‌کنند. البته ورزش کردن به طور منظم، کارایی سیستم آنتی‌اکسیدانی ذاتی بدن را افزایش می‌دهد. پس کوآنزیم Q10 احتمالاً از دو طریق می‌تواند به ورزشکاران کمک کند:

1- ایفای نقش در ذخیره انرژی به شکل ATP
2- خنثی کردن رادیکال‌های آزاد و کمک به افزایش قدرت و استقامت


اثر دارویی هم دارد؟
متأسفانه سطح Q10 در بدن با افزایش سن، کمتر می‌شود. این ماده مهم در طی ابتلا به بیماری‌ها نیز کاهش می‌یابد که می‌توان در این موارد، نیاز بدن را با استفاده از مکمل برطرف کرد. در درمان برخی بیماری‌ها نیز می‌توان از Q10 با دوز دارویی استفاده نمود. مواردی که گفته می‌شود احتمالاً با Q10 می‌توان از آن‌ها پیشگیری یا آن‌ها را درمان کرد، عبارتند از:


بیماری‌های قلبی: مبتلایان به بیماری‌های
قلبی اغلب کمبود Q10 دارند. در نارسایی قلب، پمپاژ خون ناکارآمد می‌شود و این روند با مصرف Q10 می‌تواند رو به بهبود بگذارد. در شرایط کمبود اکسیژن مصرفی قلب، مانند رفتن به ارتفاعات و ایجاد لخته در شرایین قلبی نیز این ماده، توانایی قلب را برای حفظ و ایجاد انرژی بهبود می‌بخشد. مطالعات متعددی نشان داده‌اند که Q10 می‌تواند در کاهش شدت بیماری‌های قلبی تأثیر داشته باشد. محققان، این کوآنزیم را در رفع مشکلات قلبی (به‌خصوص نارسایی احتقانی قلب، درد قفسه سینه و آریتمی یا اختلال در ریتم ضربان قلب) مؤثر می‌دانند.
سرطان‌ها: Q10 با عملکرد آنتی‌اکسیدانی خود در جلوگیری از بروز سرطان کمک می‌کند و همچنین با تقویت سیستم ایمنی از گسترش و دست‌اندازی بافت‌های سرطانی جلوگیری می‌کند. طبق بعضی مطالعات، Q10 شاید بتواند امید به زندگی را در سرطان‌های پستان، ریه، حنجره، پانکراس و پروستات افزایش دهد.


سندرم خستگی مزمن: این مورد، یک بیماری‌ است که با خستگی پایدار و عودکننده به همراه مشکلات جزئی سیستم‌های مختلف بدن همراه است. تعدادی از مطالعات اخیر نشان داده‌اند که استرس اکسیداتیو ممکن است در ایجاد این بیماری نقش داشته باشد و Q10 می‌تواند از این مشکل، پیشگیری کند.


آلزایمر، زوال عقل، پارکینسون و کاهش بینایی در سالمندان: مطالعات نشان داده‌اند که در آلزایمر و دیگر انواع زوال عقل (دمانس)، سندرم داون، سکته مغزی، پارکینسون، مولتیپل‌ اسکلروز (ام‌اس)، آمیوتروفیک لترال‌ اسکلروز (ALS)، هانتینگتون و آتاکسی فردریش، اختلالاتی در میتوکندری (دستگاه تنفس درون سلول) وجود دارد و بنابراین کوآنزیم Q10 به صورت بالقوه می‌تواند برای این بیماران مناسب باشد.


فشار خون بالا: 39 درصد از افراد مبتلا به فشار خون بالا دچار کمبود Q10 هستند. فشار خون بالا یک بیماری جدی ولی اکثراً بدون علامت است و لذا لازم است مطالعات بیشتری در مورد مصرف Q10 در این افراد انجام شود.




.tandorosti.com

پروتئومیک يا پروتئوميكس

پروتئومیکس دانش بررسی ساختار و عملکرد پروتئین‌ها در مقیاس بزرگ است. این واژه را به قیاس ژنومیک (به معنی دانش بررسی ژن‌ها) ساخته‌اند .

مقدمه

با تکمیل پروژه ژنوم انسان مشخص شد که مکانیسم مولکولی رفتار سلولها در شرایط مختلف را نمیتوان از روی توالی ژنهای آنها پیشگویی کرد. رفتار سلولی و تمام فعالیتهایی که در سلول انجام می‌شود بر عهده پروتئین ها است. در واقع برای ارتباط ژنوم با رفتار سلولها باید پروتئینهای سلولها را شناخت. به کلیه پروتئینهایی که در یک سلول در یک زمان مشخص بیان می‌شود، پروتئوم آن سلول گفته می‌شود و این پروتئوم است که فاصله بین ژنوم و مکانیسم مولکولی رفتار سلولی را پر می‌کند. برخلاف ژنوم، برای هر اورگانیسم نمیتوان یک پروتئوم واحد تعریف کرد. پروتئوم سلولهای مختلف با یکدیگر متفاوت اند. یعنی سلولها علاوه بر پروتئینهای ضروری که در همه انواع سلولها بیان می‌شوند، دارای یکسری پروتئینهای اختصاصی نیز هستند. از این رو بهتر است پروتئوم را برای هریک از انواع سلولها تعریف نمود. با این حال پروتئوم یک نوع سلول نیز همیشه ثابت نیست. سلول در برابر شرایط مختلف محیطی و پیامهایی که از سلولهای اطراف دریافت می‌کند، پروتئینهای مختلفی را بیان می‌کند. بعبارت دیگر هر سلول تحت شرایط مختلف پروتئومهای متفاوتی دارد. بنابر این برای شناسایی مکانیسمهای مولکولی رفتار سلولی و واکنشهای زیستی، لازم است پروتئینهایی که در یک سلول بیان می‌شود، تغییرات آنها در شرایط مختلف، عملکرد آنها و همچنین برهمکنشهای بین پروتئینهای مختلف در یک سلول، بررسی شود. به مجموعه این بررسیها، نقشه برداری پروتئوم یا پروتئومیک، گفته می‌شود .

نقشه برداری پروتئوم

مطالعه پروتئوم به سادگی مطالعه ژنوم نیست. زیرا پروتئینها را نمیتوان(همانند DNA) به روشی مشابه PCR ، تکثیر کرد. همچنین توالیهای پلیپپتیدی نمیتوانند به توالیهای اسید آمینه ای مکمل خود متصل شوند. بنابر این برای مطالعه پروتئوم باید از ابزار و روشهای ویژه‌ای استفاده کرد. در پروتئومیک نه تنها کلیه پروتئینهایی که در یک سلول دریک شرایط مشخص بیان می‌شوند، مورد بررسی قرار میگیرند، بلکه عملکرد و رفتار پروتئینها، برهمکنشهای بین پروتئینهای مختلف، آرایشهایی که پس از ترجمه بر روی پروتئینها ایجاد می‌شود و نیمه عمر آنها در سلول نیز مورد بررسی قرار میگیرد. در واقع پروتئومیک از سه بخش تشکیل شده است :

۱ – مشخص کردن کلیه پروتئینهایی که در سلول بیان می‌شود :در این بخش، کلیه پروتئینهایی که در سلول تحت یک شرایط معین (مانند، حالت استراحت، رشد، تمایز، بیماری، تأثیر دارو و…) مشخص می‌شود. به این ترتیب می‌توان پروتئینهایی که در شرایط مختلف بیان می‌شوند یا میزان بیان آنها تغییر می‌کند را شناسایی کرد و به عملکرد آنها پی برد. شناسایی این پروتئینها در تشخیص بیماری و بررسی روند پیشرفت یا بهبودی آنها و همچنین شناسایی داروهای جدید، مفید می‌‌باشد .

۲ – نقشه برداری برهمکنشهای بین پروتئینی : پروتئینها در سلول بصورت منفرد عمل نمیکنند واغلب تأثیر خود را با همکاری پروتئینهای دیگر و برهمکنش با آنها اعمال می‌کنند. نمونه بارز برهمکنشهای پروتئینی، در مسیرهای انقال پیام و مسیرهای بیوسنتزی مشاهده می‌شود. با شناسایی این برهمکنشها، بطور کارآمدتری می‌توان عملکرد و رفتار پروتئینها را مشخص کرد .

۳ – نقشه برداری آرایشهای پروتئینی : اغلب پروتئینها پس از ترجمه متحمل آرایشهای مختلفی مانند، گلیکوزیله شدن، متیله شدن،استیله شدن، فسفریله شدن و… می‌شوند.این آریشها بر فعالیت و عملکرد پروتئینها، همچنین ساختار فضایی، پایداری و نیمه عمر آنها تأثیر می‌‌گذارد. بسیاری از داروها گروههای الکتروفیلی دارند که از طریق آنها به پروتئین هدف متصل شده و اثر خود را اعمال می‌کنند.شناسایی این آرایشها، تأثیر آنها بر عمکرد پروتئینها و شرایطی که منجر به این آرایشها می‌شود، به شناسایی رفتار و عملکرد پروتئینها کمک می‌کند .

ژنومیک يا ژنوميكس

ژنومیک شامل تجزیه و تحلیل داده‌ها و اطلاعات ژنتیکی بخصوص ژنوم موجودات است .

ژنوم توالی کل DNA موجود در سلول های یک جاندار است که بعنوان ماده ژنتیکی عمل می‌نماید و سبب بروز صفات وراثتی ( فنوتیپ ) می‌شود. با انتقال ماده وراثتی از یک نسل به نسل دیگر، صفات ارثی از یک نسل به نسل بعد منتقل می‌شود. در موجوداتی که تولید مثل جنسی دارند، ژنها از طریق سلول جنسی نر ( اسپرم ) و سلول جنسی ماده ( اووم ) به نوزاد منتقل می‌شود .

بطور خلاصه باید گفت که ژنومیک شامل توالی یابی و آنالیز ژن ‌ها و رونوشت‌های آنها در یک موجود زنده‌است

کد:

---

http://www.ibp.ir

---

تعريف:
انسولین هورمونی است که از سلولهای بتای جزایر لانگرهانس غده لوزوالمعده ترشح می‌شود. ساختمان آن از دو زنجیره پلی‌پپتیدی A و B ساخته شده که بوسیله پیوندهای دی‌سولفور به یکدیگر متصل شده‌اند. نقش این هورمون در تنظیم قند خون (گلوکز) شناخته شده است. ژن انسولین در روی بازوی کوتاه کروموزوم شماره 11 قرار گرفته است.