>> سيتوكروم ها
ناقلين الکترون در غشای داخلی ميتوکندری سيتوکروم نام دارند و شامل يک گروه آهن که مشابه گروه آهن موجود در پروتئين هموگلوبين و ميوگلوبين است، می باشند و اتم آهن مجود در مرکز گروه انتقال دهنده ی الکترون می باشد.
انتقال الکترون به وسيله ی تغيير بار يون آهن از Fe3+ به Fe2+ و بالعکس اتفاق می افتد. که Fe3+ فرم اکسيد و Fe2+ فرم احيا شده ی يون آهن می باشد. دريافت الکترون توسط Fe3+ آن را به Fe2+ احيا می کند. به اين دليل که يک حلقه ی هِم از اتمهای تک و دو پيوندی به طور متناوب تشکيل شده است، در هر لحظه تعداد زيادی اشکال رزونانسی در اين حلقه وجود دارد. الکترون انتقالی همان گونه که يون آهن انتقال می يابد به کربن و نيتروژن گروه هِم نيز انتقال می يابد و Fe2+ همزمان با گذشتن الکترون از آن در طول حلقه به سمت ناقل بعدی، دوباره به Fe3+ اکسيده می شود. اين حالت يعنی اکسيد شدن سيتوکروم C با مصرف اکسيژن در آخرين بند از انتقال الکترون ديده می شود.
علاوه بر گروه هِم موجود در سيتوکروم a3، پلی پپتيد ديگری شامل يک يون مس وجود دارد که با تبديل خود به فرمهای Cu+(احياشده) و Cu2+(اکسيد شده)، الکترون را منتقل می کند. همان طور که گفته شد اين حالت مخصوص سيتوکروم نوع a3است. سيتوکرومهای ديگری که ممکن است در زنجيره ی تنفس در موجودات زنده ی مختلف وجود داشته باشند عبارتند از: b,c,c1,a3. هريک از اين انواع سيتوکرومها دارای ساختارهای هِم و ليگاندهای محوری متفاوتی از اتم آهن هستند که محيطهای متفاوتی را برای آهن فراهم می سازد و بنابراين هر سيتوکروم پتانسيل احيای مخصوص به خود را دارد و به عبارت ديگر هر سيتوکروم قابليت متفاوتی برای پذيرش سيتوکروم دارد. اهميـ اين مسئله در اين است که هر الکترون مسير واحدی را در طول زنجيره طول می کند.
کارهـای محققـانی همچون وربرگ و کلين که با استفاده از روشهای اسپکتروفتومتری مشخص کرده اند که اکسيداسيونهای سلولی توسط ناقلين الکترون که در قالب زنجيره ترتيب دهی شده اند انجام می شود و اين حالت پتانسيل اکسيد-احيا را بالا می برد.
کيلين با استفاده از يک اسپکتروسکوپ دستی، ماهيچه های يک حشره را مورد بررسی قرار دادو متوجه شد که رنگدانه های ويژه ای وجود دارند که در هنگام فرايند اکسيد و احيا در حين تنفس تغيير می کنند. چنين رنگدانه هايی باندهای جزيی ويژه ای در حالت احيا دارند که در واقع همان سيتوکرومها می باشد و چندی بعد از آنها به عنوان واحدهای پروتئينی واجد آهن نام برده شد در واقع همان سيتوکرومها می باشند.
امروزه سيتوکرومهای a,b,c,a3,c1در غشای داخلی ميتوکندريها شناخته شده اند که در هر سيتوکروم گروه آهن ممکن است به هر دو حالت اکسيد يا احيا وجود داشته باشد و الکترونها در طول هر سيتوکروم به حرکت در می آيند که در نتيجه ی اين عمل پتانسيل اکسيد و احيای آن سيتوکروم افزايش خواهد يافت.
به استثنای سيتوکروم C که يک پروتئين محيطی است و می تواند توسط محلول نمک استخراج شود، ساير انواع سيتوکرومها بسيار محکم به غشای درونی ميتوکندری چسبيده اند و برای استخراج آنها مواد شوينده نياز است.
مجموعـه ی (CoQH2)سيتوکروم ردوکتاز، دارای وزن مولکولی 300.000 دالتون بوده و شامل پروتئينهايی می باشد که مجموع آنها به همران پيوند با ليپيدها وزنی در حدود 240.000 دالتون دارند. اين مجموعه حداقل دارای 4 جزء می باشد که عبارتند از: دو سيتوکروم نوع b(که تا سه عدد هم ممکن است موجود باشد)، يک پروتئين Fe-S و يک سيتوکروم C1 .
دو سيتوکروم نوع b در واقع bT (Cyt.b565) و bk (Cyt.b360) می باشند که حرف T معرف Transreducing و حرف k معرف Keilin می باشد. وزن مولکولی bT 37.000 و bK 17.000 دالتون می باشد.
بر اساس يک نظريه سيتوکرومهای b در بخش ميانی غشلی داخلی ميتوکندری واقع شده اند. همچنين سومين سيتوکروم (Chr558) که دارای پيک جذبی nm558 در 77 درجه ی کلوين می باشد نيز گزارش شده است. چنين پيشنهاد شده است که در مراحل توليد سوبسترا در هر سه نوع سيتوکروم يک انتقال زوج الکترونی انجام می شود. به هر حـال در مراحل اوليـه ی توليـد سوبستـرا سيتـوکـروم bK احيا می شود ولی سيتوکرومهای bT و Chr 558 دست نخورده باقی می مانند. بنابراين سرعت انتقال الکترون کاهش می يابد.
سيتوکـروم c1 دارای وزن مولکـولی 30600 می باشـد و از پروتئين های سراسری غشای ميتوکندری محسوب می شـود. گـروه هِـم اين سيتوکروم که انتقال الکترون را به سيتوکروم C ممکن می سازد در طرف C غشا واقع شده است و آنزيـم سيتوکـروم C ردوکتـاز واکنش احيای سيتوکروم را توسط کوآنزيم Q که احيا شده است، کاتاليز می نمايد.
سيتوکروم C يک پروتئين محيطی است که در طرف C (Interacristal Side) غشلی ميتوکندری واقع شده است. شواهد تجربی نشان می دهد که سيتوکروم C در هنگام عمل انتقال الکترون در پيوند با آنزيم سيتوکروم C ردوکتاز قرار دارد. سيتوکروم C شامل يک زنجيره ی پلی پپتيـدی تا خورده در اطراف گروه هِم می باشد که خود آن نيز به تعدادی اسيد آمينه متصل است که نوع اين اسيدآمينه ها در سيتوکرومهای C مختلف فرق دارد.
ساختار شيميايي پروتئين سيتوكروم سيتوکرومها: ناقلين الکترون در غشای داخلی ميتوکندری سيتوکروم نام دارند و شامل يک گروه آهن که مشابه گروه آهن موجود در پروتئين هموگلوبين و ميوگلوبين است، می باشند و اتم آهن مجود در مرکز گروه انتقال دهنده ی الکترون می باشد.
انتقال الکترون به وسيله ی تغيير بار يون آهن از Fe3+ به Fe2+ و بالعکس اتفاق می افتد. که Fe3+ فرم اکسيد و Fe2+ فرم احيا شده ی يون آهن می باشد. دريافت الکترون توسط Fe3+ آن را به Fe2+ احيا می کند. به اين دليل که يک حلقه ی هِم از اتمهای تک و دو پيوندی به طور متناوب تشکيل شده است، در هر لحظه تعداد زيادی اشکال رزونانسی در اين حلقه وجود دارد. الکترون انتقالی همان گونه که يون آهن انتقال می يابد به کربن و نيتروژن گروه هِم نيز انتقال می يابد و Fe2+ همزمان با گذشتن الکترون از آن در طول حلقه به سمت ناقل بعدی، دوباره به Fe3+ اکسيده می شود. اين حالت يعنی اکسيد شدن سيتوکروم C با مصرف اکسيژن در آخرين بند از انتقال الکترون ديده می شود.
علاوه بر گروه هِم موجود در سيتوکروم a3، پلی پپتيد ديگری شامل يک يون مس وجود دارد که با تبديل خود به فرمهای Cu+(احياشده) و Cu2+(اکسيد شده)، الکترون را منتقل می کند. همان طور که گفته شد اين حالت مخصوص سيتوکروم نوع a3است. سيتوکرومهای ديگری که ممکن است در زنجيره ی تنفس در موجودات زنده ی مختلف وجود داشته باشند عبارتند از: b,c,c1,a3. هريک از اين انواع سيتوکرومها دارای ساختارهای هِم و ليگاندهای محوری متفاوتی از اتم آهن هستند که محيطهای متفاوتی را برای آهن فراهم می سازد و بنابراين هر سيتوکروم پتانسيل احيای مخصوص به خود را دارد و به عبارت ديگر هر سيتوکروم قابليت متفاوتی برای پذيرش سيتوکروم دارد. اهميـ اين مسئله در اين است که هر الکترون مسير واحدی را در طول زنجيره طول می کند.
کارهـای محققـانی همچون وربرگ و کلين که با استفاده از روشهای اسپکتروفتومتری مشخص کرده اند که اکسيداسيونهای سلولی توسط ناقلين الکترون که در قالب زنجيره ترتيب دهی شده اند انجام می شود و اين حالت پتانسيل اکسيد-احيا را بالا می برد.
کيلين با استفاده از يک اسپکتروسکوپ دستی، ماهيچه های يک حشره را مورد بررسی قرار دادو متوجه شد که رنگدانه های ويژه ای وجود دارند که در هنگام فرايند اکسيد و احيا در حين تنفس تغيير می کنند. چنين رنگدانه هايی باندهای جزيی ويژه ای در حالت احيا دارند که در واقع همان سيتوکرومها می باشد و چندی بعد از آنها به عنوان واحدهای پروتئينی واجد آهن نام برده شد در واقع همان سيتوکرومها می باشند.
امروزه سيتوکرومهای a,b,c,a3,c1در غشای داخلی ميتوکندريها شناخته شده اند که در هر سيتوکروم گروه آهن ممکن است به هر دو حالت اکسيد يا احيا وجود داشته باشد و الکترونها در طول هر سيتوکروم به حرکت در می آيند که در نتيجه ی اين عمل پتانسيل اکسيد و احيای آن سيتوکروم افزايش خواهد يافت.
به استثنای سيتوکروم C که يک پروتئين محيطی است و می تواند توسط محلول نمک استخراج شود، ساير انواع سيتوکرومها بسيار محکم به غشای درونی ميتوکندری چسبيده اند و برای استخراج آنها مواد شوينده نياز است.
مجموعـه ی (CoQH2)سيتوکروم ردوکتاز، دارای وزن مولکولی 300.000 دالتون بوده و شامل پروتئينهايی می باشد که مجموع آنها به همران پيوند با ليپيدها وزنی در حدود 240.000 دالتون دارند. اين مجموعه حداقل دارای 4 جزء می باشد که عبارتند از: دو سيتوکروم نوع b(که تا سه عدد هم ممکن است موجود باشد)، يک پروتئين Fe-S و يک سيتوکروم C1 .
دو سيتوکروم نوع b در واقع bT (Cyt.b565) و bk (Cyt.b360) می باشند که حرف T معرف Transreducing و حرف k معرف Keilin می باشد. وزن مولکولی bT 37.000 و bK 17.000 دالتون می باشد.
بر اساس يک نظريه سيتوکرومهای b در بخش ميانی غشلی داخلی ميتوکندری واقع شده اند. همچنين سومين سيتوکروم (Chr558) که دارای پيک جذبی nm558 در 77 درجه ی کلوين می باشد نيز گزارش شده است. چنين پيشنهاد شده است که در مراحل توليد سوبسترا در هر سه نوع سيتوکروم يک انتقال زوج الکترونی انجام می شود. به هر حـال در مراحل اوليـه ی توليـد سوبستـرا سيتـوکـروم bK احيا می شود ولی سيتوکرومهای bT و Chr 558 دست نخورده باقی می مانند. بنابراين سرعت انتقال الکترون کاهش می يابد.
سيتوکـروم c1 دارای وزن مولکـولی 30600 می باشـد و از پروتئين های سراسری غشای ميتوکندری محسوب می شـود. گـروه هِـم اين سيتوکروم که انتقال الکترون را به سيتوکروم C ممکن می سازد در طرف C غشا واقع شده است و آنزيـم سيتوکـروم C ردوکتـاز واکنش احيای سيتوکروم را توسط کوآنزيم Q که احيا شده است، کاتاليز می نمايد.
سيتوکروم C يک پروتئين محيطی است که در طرف C (Interacristal Side) غشلی ميتوکندری واقع شده است. شواهد تجربی نشان می دهد که سيتوکروم C در هنگام عمل انتقال الکترون در پيوند با آنزيم سيتوکروم C ردوکتاز قرار دارد. سيتوکروم C شامل يک زنجيره ی پلی پپتيـدی تا خورده در اطراف گروه هِم می باشد که خود آن نيز به تعدادی اسيد آمينه متصل است که نوع اين اسيدآمينه ها در سيتوکرومهای C مختلف فرق دارد.
ساختار شيميايي پروتئين سيتوکرومها: ناقلين الکترون در غشای داخلی ميتوکندری سيتوکروم نام دارند و شامل يک گروه آهن که مشابه گروه آهن موجود در پروتئين هموگلوبين و ميوگلوبين است، می باشند و اتم آهن مجود در مرکز گروه انتقال دهنده ی الکترون می باشد.
انتقال الکترون به وسيله ی تغيير بار يون آهن از Fe3+ به Fe2+ و بالعکس اتفاق می افتد. که Fe3+ فرم اکسيد و Fe2+ فرم احيا شده ی يون آهن می باشد. دريافت الکترون توسط Fe3+ آن را به Fe2+ احيا می کند. به اين دليل که يک حلقه ی هِم از اتمهای تک و دو پيوندی به طور متناوب تشکيل شده است، در هر لحظه تعداد زيادی اشکال رزونانسی در اين حلقه وجود دارد. الکترون انتقالی همان گونه که يون آهن انتقال می يابد به کربن و نيتروژن گروه هِم نيز انتقال می يابد و Fe2+ همزمان با گذشتن الکترون از آن در طول حلقه به سمت ناقل بعدی، دوباره به Fe3+ اکسيده می شود. اين حالت يعنی اکسيد شدن سيتوکروم C با مصرف اکسيژن در آخرين بند از انتقال الکترون ديده می شود.
علاوه بر گروه هِم موجود در سيتوکروم a3، پلی پپتيد ديگری شامل يک يون مس وجود دارد که با تبديل خود به فرمهای Cu+(احياشده) و Cu2+(اکسيد شده)، الکترون را منتقل می کند. همان طور که گفته شد اين حالت مخصوص سيتوکروم نوع a3است. سيتوکرومهای ديگری که ممکن است در زنجيره ی تنفس در موجودات زنده ی مختلف وجود داشته باشند عبارتند از: b,c,c1,a3. هريک از اين انواع سيتوکرومها دارای ساختارهای هِم و ليگاندهای محوری متفاوتی از اتم آهن هستند که محيطهای متفاوتی را برای آهن فراهم می سازد و بنابراين هر سيتوکروم پتانسيل احيای مخصوص به خود را دارد و به عبارت ديگر هر سيتوکروم قابليت متفاوتی برای پذيرش سيتوکروم دارد. اهميـ اين مسئله در اين است که هر الکترون مسير واحدی را در طول زنجيره طول می کند.
کارهـای محققـانی همچون وربرگ و کلين که با استفاده از روشهای اسپکتروفتومتری مشخص کرده اند که اکسيداسيونهای سلولی توسط ناقلين الکترون که در قالب زنجيره ترتيب دهی شده اند انجام می شود و اين حالت پتانسيل اکسيد-احيا را بالا می برد.
کيلين با استفاده از يک اسپکتروسکوپ دستی، ماهيچه های يک حشره را مورد بررسی قرار دادو متوجه شد که رنگدانه های ويژه ای وجود دارند که در هنگام فرايند اکسيد و احيا در حين تنفس تغيير می کنند. چنين رنگدانه هايی باندهای جزيی ويژه ای در حالت احيا دارند که در واقع همان سيتوکرومها می باشد و چندی بعد از آنها به عنوان واحدهای پروتئينی واجد آهن نام برده شد در واقع همان سيتوکرومها می باشند.
امروزه سيتوکرومهای a,b,c,a3,c1در غشای داخلی ميتوکندريها شناخته شده اند که در هر سيتوکروم گروه آهن ممکن است به هر دو حالت اکسيد يا احيا وجود داشته باشد و الکترونها در طول هر سيتوکروم به حرکت در می آيند که در نتيجه ی اين عمل پتانسيل اکسيد و احيای آن سيتوکروم افزايش خواهد يافت.
به استثنای سيتوکروم C که يک پروتئين محيطی است و می تواند توسط محلول نمک استخراج شود، ساير انواع سيتوکرومها بسيار محکم به غشای درونی ميتوکندری چسبيده اند و برای استخراج آنها مواد شوينده نياز است.
مجموعـه ی (CoQH2)سيتوکروم ردوکتاز، دارای وزن مولکولی 300.000 دالتون بوده و شامل پروتئينهايی می باشد که مجموع آنها به همران پيوند با ليپيدها وزنی در حدود 240.000 دالتون دارند. اين مجموعه حداقل دارای 4 جزء می باشد که عبارتند از: دو سيتوکروم نوع b(که تا سه عدد هم ممکن است موجود باشد)، يک پروتئين Fe-S و يک سيتوکروم C1 .
دو سيتوکروم نوع b در واقع bT (Cyt.b565) و bk (Cyt.b360) می باشند که حرف T معرف Transreducing و حرف k معرف Keilin می باشد. وزن مولکولی bT 37.000 و bK 17.000 دالتون می باشد.
بر اساس يک نظريه سيتوکرومهای b در بخش ميانی غشلی داخلی ميتوکندری واقع شده اند. همچنين سومين سيتوکروم (Chr558) که دارای پيک جذبی nm558 در 77 درجه ی کلوين می باشد نيز گزارش شده است. چنين پيشنهاد شده است که در مراحل توليد سوبسترا در هر سه نوع سيتوکروم يک انتقال زوج الکترونی انجام می شود. به هر حـال در مراحل اوليـه ی توليـد سوبستـرا سيتـوکـروم bK احيا می شود ولی سيتوکرومهای bT و Chr 558 دست نخورده باقی می مانند. بنابراين سرعت انتقال الکترون کاهش می يابد.
سيتوکـروم c1 دارای وزن مولکـولی 30600 می باشـد و از پروتئين های سراسری غشای ميتوکندری محسوب می شـود. گـروه هِـم اين سيتوکروم که انتقال الکترون را به سيتوکروم C ممکن می سازد در طرف C غشا واقع شده است و آنزيـم سيتوکـروم C ردوکتـاز واکنش احيای سيتوکروم را توسط کوآنزيم Q که احيا شده است، کاتاليز می نمايد.
سيتوکروم C يک پروتئين محيطی است که در طرف C (Interacristal Side) غشلی ميتوکندری واقع شده است. شواهد تجربی نشان می دهد که سيتوکروم C در هنگام عمل انتقال الکترون در پيوند با آنزيم سيتوکروم C ردوکتاز قرار دارد. سيتوکروم C شامل يک زنجيره ی پلی پپتيـدی تا خورده در اطراف گروه هِم می باشد که خود آن نيز به تعدادی اسيد آمينه متصل است که نوع اين اسيدآمينه ها در سيتوکرومهای C مختلف فرق دارد.
منبع: اينترنت
ترجمه: ديانلا
